CPXM2 Inibidores

Os inibidores comuns da CPXM2 incluem, entre outros, a 1,10-fenantrolina CAS 66-71-7, a penicilamina CAS 52-67-5, o fosforamidon CAS 119942-99-3, o marimastat CAS 154039-60-8 e o batimastat CAS 130370-60-4.

Os inibidores químicos da CPXM2 funcionam principalmente através do sequestro de iões metálicos que são essenciais para a atividade enzimática da proteína. A CPXM2, enquanto carboxipeptidase, necessita de um ião zinco no seu sítio ativo para catalisar a divisão dos aminoácidos do terminal carboxi das proteínas. Os agentes quelantes, como o EDTA e a 1,10-fenantrolina, são hábeis na ligação de iões metálicos, reduzindo assim a disponibilidade de zinco para a CPXM2, o que leva a uma inibição da sua atividade. A D-Penicilamina, com as suas propriedades quelantes de metais, funciona de forma semelhante, ligando-se ao ião zinco, que é indispensável para a função catalítica da CPXM2. O fosforamidon e o marimastat, ambos conhecidos inibidores da metaloprotease, podem ligar-se ao ião zinco no local ativo da CPXM2, resultando num bloqueio da sua atividade enzimática. Do mesmo modo, o batimastato e o ilomastato podem também inibir a CPXM2 quelando o ião zinco do sítio ativo, impedindo assim o processamento enzimático dos substratos pela CPXM2.

Outros inibidores, como o captopril, embora sejam conhecidos principalmente por inibirem a enzima de conversão da angiotensina (ECA), podem interagir com a CPXM2 através do seu grupo sulfidrilo de ligação ao zinco. Esta interação inibe eficazmente a CPXM2 ao interferir com o ião zinco no seu local ativo. O TAPI-0 e o TAPI-1, inibidores da família ADAM de metaloproteases, são capazes de inibir a CPXM2 através de um mecanismo semelhante de quelação do zinco. O NNGH, um inibidor à base de hidroxamato, tem como alvo as metaloproteases e pode inibir a atividade enzimática da CPXM2 coordenando-se com o ião zinco no local ativo.