CPB Inibidores

Os inibidores comuns da CEC incluem, entre outros, a benzamidina CAS 618-39-3, o fluoreto de fenilmetilsulfonilo CAS 329-98-6, a L-lisina CAS 56-87-1, o TPCK CAS 402-71-1 e a aprotinina CAS 9087-70-1.

Os inibidores químicos da CPB podem ser caracterizados pela sua capacidade de se ligarem ao sítio ativo da proteína e alterarem a sua função através de vários mecanismos. A benzamidina, por exemplo, é um inibidor reversível que compete com substratos naturais pelo sítio ativo da CEC, impedindo a hidrólise das ligações peptídicas, que é a ação fundamental desta serino protease. Do mesmo modo, o fluoreto de fenilmetilsulfonilo (PMSF) e o fluorofosfato de diisopropilo (DFP) actuam modificando covalentemente o resíduo de serina essencial no local ativo da CEC. Esta modificação é estável para o PMSF e resulta na fosforilação do resíduo de serina para o DFP, levando ambos à inibição funcional da atividade enzimática da CPB. Além disso, a Nα-p-Tosil-L-lisina clorometil-cetona (TLCK) e a Nα-p-Tosil-L-fenilalanina clorometil-cetona (TPCK) são conhecidas pela sua ligação irreversível a este resíduo de serina crucial, com a TLCK a visar serino-proteases do tipo tripsina e a TPCK a visar proteases do tipo quimotripsina, impedindo assim a CEC de ativar os seus substratos.

Os inibidores α1-Antitripsina e Aprotinina exercem o seu efeito inibidor sobre a CEC ligando-se diretamente ao seu sítio ativo, o que impede a proteína de interagir com os seus substratos específicos. Estes inibidores, tal como o polipéptido Aprotinina, formam complexos estáveis que resultam no bloqueio da atividade proteolítica da CEC. Por outro lado, os inibidores sintéticos, como o mesilato de Gabexate, o mesilato de Nafamostat e o mesilato de Camostat, ligam-se reversivelmente ao local ativo da CEC, o que leva à inibição da função da enzima. Estes inibidores sintéticos são conhecidos pela sua ampla especificidade em relação às serino-proteases, influenciando assim a atividade da CPB ao impedir a clivagem das ligações peptídicas. Por último, os inibidores baseados em péptidos, como a Leupeptina e a Antipaína, interagem com a CEC ligando-se covalentemente ao resíduo de serina no local ativo, proporcionando assim uma inativação temporária ou permanente da função proteolítica da proteína, respetivamente. Estes inibidores atingem o seu efeito obstruindo o acesso de substratos naturais ao local ativo da CEC, assegurando a inibição da sua atividade enzimática.