Os inibidores da CD26 pertencem a uma classe química distinta que exerce os seus efeitos visando a atividade enzimática da CD26, também conhecida como dipeptidil peptidase 4 (DPP-4). A CD26 é uma glicoproteína transmembrana de tipo II que desempenha um papel multifacetado em vários processos fisiológicos e celulares. Os inibidores concebidos para modular a atividade da CD26 possuem geralmente um motivo estrutural específico, que lhes permite interagir com o sítio ativo da enzima. Este sítio ativo é crucial para a clivagem enzimática de péptidos, especificamente aqueles com prolina ou alanina na penúltima posição. Os inibidores da CD26 actuam ligando-se a este local, impedindo a hidrólise enzimática dos péptidos e influenciando assim várias funções biológicas. Estruturalmente, os inibidores da CD26 contêm frequentemente moléculas que são essenciais para a sua interação com o sítio ativo da CD26.
Estas moléculas podem incluir grupos polares e não polares, que contribuem para a afinidade e especificidade globais de ligação do inibidor à enzima. Através da sua interação com a CD26, estes inibidores podem modular a atividade de vários substratos peptídicos, o que pode ter implicações na sinalização celular, na regulação da resposta imunitária e nos processos metabólicos. As caraterísticas estruturais específicas dos inibidores de CD26 permitem-lhes ligar-se seletivamente ao local ativo da enzima e inibir a sua função catalítica, conduzindo a alterações na homeostase dos péptidos e afectando as respostas celulares a jusante.
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