cathepsin H Inibidores
Os inibidores comuns da catepsina H incluem, entre outros, hemisulfato de leupeptina CAS 55123-66-5, E-64-d CAS 88321-09-9, E-64 CAS 66701-25-5, Z-FA-FMK CAS 197855-65-5 e quimostatina CAS 9076-44-2.
Os inibidores da catepsina H pertencem a uma classe química específica de compostos concebidos para visar e inibir a atividade das enzimas catepsina H. A catepsina H é uma cisteína protease lisossómica, o que significa que se encontra principalmente nos lisossomas das células e desempenha um papel crucial na degradação e renovação das proteínas. Estas enzimas fazem parte de uma família mais alargada de proteases denominadas catepsinas, que estão envolvidas em vários processos celulares. Os inibidores da catepsina H funcionam ligando-se ao local ativo da enzima, impedindo a sua atividade catalítica normal. Esta interação de ligação perturba a capacidade da enzima para clivar e degradar proteínas, regulando assim os processos proteolíticos em que a catepsina H está envolvida. Os inibidores possuem normalmente uma estrutura química específica que lhes permite encaixar no local ativo da enzima, criando um complexo estável que inibe a sua função.
Ao inibir a atividade da catepsina H, estes inibidores podem potencialmente modular os processos celulares que dependem da atividade proteolítica da enzima. A catepsina H tem sido implicada em várias condições fisiológicas e patológicas, e a sua desregulação tem sido associada a várias doenças. Por conseguinte, o desenvolvimento de inibidores da catepsina H é de grande interesse para a investigação biomédica. É importante notar que a conceção e a síntese de inibidores da catepsina H requerem uma análise cuidadosa da relação estrutura-atividade para garantir uma elevada especificidade e eficácia. Os investigadores empregam várias técnicas, incluindo a modelação computacional, o rastreio de alto rendimento e as abordagens de química medicinal, para identificar e otimizar os compostos com as propriedades inibitórias desejadas. O estudo dos inibidores da catepsina H e das suas interações com a enzima fornece informações valiosas sobre a biologia fundamental das catepsinas e o seu envolvimento nos processos celulares. O desenvolvimento e a caraterização destes inibidores contribuem para o domínio mais vasto da inibição enzimática e servem como ferramentas importantes para compreender melhor os mecanismos intrincados subjacentes à degradação e renovação das proteínas nas células.
VEJA TAMBÉM
| Nome do Produto | CAS # | Numero de Catalogo | Quantidade | Preco | Uso e aplicacao | NOTAS |
|---|---|---|---|---|---|---|
Leupeptin hemisulfate | 103476-89-7 | sc-295358 sc-295358A sc-295358D sc-295358E sc-295358B sc-295358C | 5 mg 25 mg 50 mg 100 mg 500 mg 10 mg | $72.00 $145.00 $265.00 $489.00 $1399.00 $99.00 | 19 | |
O hemissulfato de leupeptina é um potente inibidor da catepsina H, caracterizado pela sua capacidade de formar complexos estáveis com a enzima. Esta interação é facilitada por ligações de hidrogénio específicas e contactos hidrofóbicos, que aumentam a afinidade de ligação. As caraterísticas estruturais do composto permitem-lhe imitar eficazmente os substratos naturais, interrompendo a atividade catalítica da enzima. A sua influência nas vias proteolíticas realça o intrincado equilíbrio da regulação enzimática e da competição de substratos nos processos celulares. | ||||||
E-64-d | 88321-09-9 | sc-201280 sc-201280A | 1 mg 5 mg | $70.00 $275.00 | 37 | |
O E-64-d é um inibidor seletivo da catepsina H, que se distingue pela sua capacidade única de estabelecer interações covalentes com o sítio ativo da enzima. Este composto apresenta um elevado grau de especificidade devido à sua conformação estrutural, que se alinha perfeitamente com os resíduos catalíticos da enzima. A cinética do E-64-d revela um mecanismo de ligação lento, permitindo uma inibição prolongada. As suas interações podem modular a atividade proteolítica, influenciando a homeostase celular e o turnover proteico. | ||||||
E-64 | 66701-25-5 | sc-201276 sc-201276A sc-201276B | 5 mg 25 mg 250 mg | $275.00 $928.00 $1543.00 | 14 | |
O E-64 actua como um potente inibidor da catepsina H, caracterizado pela sua ligação irreversível ao local ativo da enzima através de um ataque nucleofílico. A natureza electrofílica única deste composto facilita a formação de uma ligação covalente estável, bloqueando eficazmente o acesso ao substrato. A cinética de inibição sugere um processo dependente do tempo, em que a taxa de inativação é influenciada pela dinâmica conformacional da enzima. A seletividade do E-64 resulta da sua estrutura molecular adaptada, que aumenta a sua afinidade pela catepsina H em relação a outras cisteína proteases. | ||||||
Z-FA-FMK | 197855-65-5 | sc-201303 sc-201303A | 1 mg 5 mg | $125.00 $365.00 | 19 | |
O Z-FA-FMK é um inibidor seletivo da catepsina H, que se distingue pela sua capacidade de formar uma ligação covalente com a enzima através de um mecanismo electrofílico único. Este composto apresenta um elevado grau de especificidade devido à sua conceção estrutural, que permite interações precisas com o sítio ativo da enzima. A cinética de inibição revela um início rápido, com um impacto significativo na eficiência catalítica da enzima, destacando o seu papel na modulação das vias proteolíticas. | ||||||
Chymostatin | 9076-44-2 | sc-202541 sc-202541A sc-202541B sc-202541C sc-202541D | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 100 mg | $153.00 $255.00 $627.00 $1163.00 $2225.00 | 3 | |
A quimostatina é um potente inibidor da catepsina H, caracterizado pela sua capacidade de estabelecer interações não covalentes com o local ativo da enzima. Este composto apresenta uma dinâmica de ligação única, levando a uma mudança conformacional na enzima que altera a sua afinidade pelo substrato. A cinética de inibição sugere um mecanismo competitivo, em que a quimostatina interrompe eficazmente a atividade proteolítica, influenciando vários processos e vias celulares. A sua seletividade resulta de interações moleculares específicas que aumentam a sua eficácia. | ||||||
E-64-c | 76684-89-4 | sc-201278 sc-201278A | 1 mg 5 mg | $101.00 $392.00 | 3 | |
O E-64-c é um inibidor seletivo da catepsina H, que se distingue pela sua ligação irreversível ao local ativo da enzima através de modificação covalente. Este composto forma um aduto estável com o resíduo de cisteína do sítio ativo, bloqueando eficazmente o acesso ao substrato. A cinética do E-64-c revela um perfil de inibição dependente do tempo, realçando a sua potência. As suas caraterísticas estruturais únicas facilitam interações específicas que aumentam a sua ação inibitória, com impacto nas vias proteolíticas em ambientes celulares. | ||||||