C1orf162 Ativadores

Os activadores comuns do C1orf162 incluem, entre outros, a forskolina CAS 66575-29-9, o PMA CAS 16561-29-8, a ionomiacina CAS 56092-82-1, o galato de (-)-epigalocatequina CAS 989-51-5 e o D-eritro-esfingosina-1-fosfato CAS 26993-30-6.

Os activadores do C1orf162 englobam uma gama de compostos químicos que exercem a sua influência através de vias de sinalização celular distintas, convergindo cada uma delas para aumentar a atividade do C1orf162. A forskolina, ao promover a atividade da adenilato ciclase, aumenta os níveis intracelulares de cAMP, que por sua vez ativa a PKA. A PKA activada pode fosforilar o C1orf162 ou as proteínas reguladoras associadas, aumentando assim a atividade do C1orf162. Do mesmo modo, a ativação da PKC pela PMA pode levar à fosforilação de proteínas na vizinhança do C1orf162, incluindo potencialmente o próprio C1orf162 se este for um substrato, amplificando assim a sua função. A ionomicina, ao aumentar o cálcio intracelular, poderia ativar cinases dependentes do cálcio que modulam a atividade do C1orf162, partindo do princípio de que este é sensível ao cálcio. Do mesmo modo, a EGCG pode inibir as cinases que regulam negativamente o C1orf162, levantando assim a supressão e aumentando a sua atividade. O LY294002 e o U0126, ao inibirem a PI3K e a MEK, respetivamente, podem reorganizar o panorama da sinalização celular, possivelmente aumentando a atividade do C1orf162 ao atenuar os sinais inibitórios ou ao facilitar as vias de ativação.

O S1P, através da sua sinalização mediada pelo recetor, poderia potencialmente recrutar ou ativar o C1orf162 como parte dos seus efeitos a jusante, particularmente em vias que envolvem a reorganização do citoesqueleto. A tapsigargina, ao perturbar a homeostase do cálcio, pode aumentar indiretamente a atividade do C1orf162 se operar em circuitos de sinalização dependentes do cálcio. A estaurosporina, apesar da sua inibição geral das cinases, poderia paradoxalmente levar à ativação selectiva do C1orf162 ao desativar cinases reguladoras específicas que, de outro modo, manteriam o C1orf162 num estado inativo. O db-cAMP actua de forma semelhante ao cAMP endógeno, mas com maior estabilidade, e pode manter a ativação da PKA, o que pode resultar num aumento prolongado da atividade do C1orf162. A genisteína, ao inibir as tirosina quinases, poderia impedir a fosforilação de locais inibitórios no C1orf162 ou em proteínas que suprimem a sua função, promovendo assim a sua atividade. Coletivamente, estes produtos químicos funcionam como activadores indirectos da C1orf162, contribuindo cada um deles para o ajuste fino das vias de sinalização que culminam na elevada atividade funcional desta proteína.