BTN2A2 Ativadores

Os activadores BTN2A2 comuns incluem, mas não estão limitados a PMA CAS 16561-29-8, Ionomicina CAS 56092-82-1, Forskolin CAS 66575-29-9, 8-Bromo-cAMP CAS 76939-46-3 e Thapsigargin CAS 67526-95-8.

Os activadores químicos do BTN2A2 podem induzir várias vias de sinalização intracelular que conduzem à ativação da proteína. O 12-miristato 13-acetato de forbol (PMA) ativa a proteína quinase C (PKC), que pode fosforilar o BTN2A2 e modular a sua atividade. A ionomicina, ao aumentar os níveis de cálcio intracelular, pode ativar as proteínas quinases dependentes do cálcio, capazes de fosforilar o BTN2A2. Do mesmo modo, a tapsigargina, ao inibir a bomba SERCA, induz um aumento do cálcio citosólico que, por sua vez, ativa cinases que podem fosforilar o BTN2A2. No domínio da sinalização do AMP cíclico (AMPc), a forskolina estimula diretamente a adenilato ciclase, conduzindo a um aumento dos níveis de AMPc. Esta elevação do AMPc resulta na ativação da PKA, que pode então fosforilar o BTN2A2. Analogamente, o 8-Bromo-cAMP e o dibutiril-cAMP, ambos análogos do cAMP, activam a PKA, que é conhecida por fosforilar o BTN2A2.

Além disso, a inibição das proteínas fosfatases por compostos como a Calicilina A e o Ácido Okadaico pode resultar na fosforilação sustentada e consequente ativação do BTN2A2. A via da proteína quinase activada pelo stress, desencadeada pela anisomicina, também pode levar à fosforilação e ativação do BTN2A2. O equilíbrio intrincado das actividades de cinase e fosfatase é crucial para a regulação do BTN2A2. A perturbação das estruturas celulares pela Brefeldina A pode iniciar uma cascata de sinalização, incluindo a ativação de cinases de stress que fosforilam o BTN2A2. Por último, os inibidores de proteínas quinases específicas, como o galato de (-)-Epigalocatequina (EGCG) e a Bisindolilmaleimida I, podem resultar indiretamente na ativação de quinases alternativas, que podem então ter como alvo o BTN2A2 para fosforilação, alterando a função da proteína. Cada uma destas substâncias químicas utiliza um mecanismo distinto para influenciar o estado de fosforilação do BTN2A2 e, consequentemente, a sua atividade na célula.