Os inibidores químicos da β1-Sintrofina actuam através de vários mecanismos para modular a infraestrutura do citoesqueleto com a qual esta proteína interage. A faloidina e o jasplakinolide aumentam a estabilidade dos filamentos de actina; a primeira liga-se à F-actina e impede a despolimerização, e o segundo promove a polimerização da actina. A sua ação pode conduzir a um citoesqueleto de actina demasiado rígido, que pode interferir com as interacções dinâmicas necessárias para que a β1-Sintrofina desempenhe as suas funções celulares. Por outro lado, a latrunculina A e a citocalasina D perturbam o citoesqueleto de actina, embora através de abordagens diferentes - a latrunculina A sequestrando os monómeros de G-actina e a citocalasina D tapando as extremidades crescentes dos filamentos de actina. Estas perturbações podem impedir a capacidade da β1-Sintrofina de se ligar à actina, o que é essencial para o seu papel na transdução de sinais e na organização molecular.
Outros inibidores visam vias auxiliares que afectam indiretamente a função da β1-Sintrofina. O ML-7, ao inibir a cinase da cadeia leve da miosina, e a blebistatina, ao visar a ATPase da miosina II, podem alterar as interacções actina-miosina e, por conseguinte, a estabilidade mecânica do citoesqueleto, o que pode reduzir o suporte estrutural necessário para o funcionamento da β1-Sintrofina. O Y-27632 e a Wiskostatin, que inibem a proteína cinase associada à Rho e a proteína neural da síndrome de Wiskott-Aldrich, respetivamente, alteram a organização e a nucleação dos filamentos de actina, perturbando potencialmente a capacidade da β1-Sintrofina para facilitar a sinalização celular. A CK-636 e a SMIFH2 têm como alvo os processos de nucleação e alongamento da actina, inibindo o complexo Arp2/3 e a montagem da actina mediada pela formin, respetivamente. Esta inibição pode levar a uma estrutura de actina menos organizada, afectando as capacidades de suporte da β1-Sintrofina. Por fim, a queleritrina e o Gö6976, como inibidores da proteína quinase C, podem influenciar o estado de fosforilação das proteínas envolvidas na dinâmica do citoesqueleto de actina, o que é crucial para manter as interacções funcionais da β1-sintrofina no interior da célula.
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Nome do Produto | CAS # | Numero de Catalogo | Quantidade | Preco | Uso e aplicacao | NOTAS |
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Phalloidin | 17466-45-4 | sc-202763 | 1 mg | $229.00 | 33 | |
A faloidina liga-se à F-actina, estabilizando-a e impedindo a sua despolimerização, o que é crucial para manter a integridade do citoesqueleto. Uma vez que a β1-Sintrofina está associada ao citoesqueleto de actina, a estabilização da F-actina pela faloidina pode impedir as interações dinâmicas necessárias para que a β1-Sintrofina funcione corretamente na sinalização celular e na estrutura molecular. | ||||||
Latrunculin A, Latrunculia magnifica | 76343-93-6 | sc-202691 sc-202691B | 100 µg 500 µg | $260.00 $799.00 | 36 | |
A latrunculina A liga-se aos monómeros de G-actina, impedindo a sua polimerização em F-actina. Ao perturbar o citoesqueleto de actina, este composto inibe indiretamente a capacidade da β1-Sintrofina para interagir com a actina e desempenhar as suas funções de suporte no complexo distrofina-glicoproteína. | ||||||
Jasplakinolide | 102396-24-7 | sc-202191 sc-202191A | 50 µg 100 µg | $180.00 $299.00 | 59 | |
O jasplakinolide promove a polimerização da actina e também estabiliza os filamentos de actina. Ao alterar a dinâmica da actina, afecta o quadro estrutural necessário para a β1-Sintrofina ancorar e interagir com moléculas de sinalização, prejudicando assim o seu papel nos processos de transdução de sinal. | ||||||
Cytochalasin D | 22144-77-0 | sc-201442 sc-201442A | 1 mg 5 mg | $145.00 $442.00 | 64 | |
A citocalasina D perturba a polimerização da actina ao tapar as extremidades farpadas dos filamentos de actina, o que acaba por levar à desmontagem do citoesqueleto. Esta perturbação pode inibir a capacidade da β1-Sintrofina de se ligar ao citoesqueleto de actina, prejudicando as suas funções celulares. | ||||||
ML-7 hydrochloride | 110448-33-4 | sc-200557 sc-200557A | 10 mg 50 mg | $89.00 $262.00 | 13 | |
O ML-7 é um inibidor da cadeia leve de miosina quinase (MLCK), que está envolvida na interação miosina-actina. Ao inibir a MLCK, o ML-7 pode reduzir a contratilidade da actina-miosina, perturbando potencialmente a estabilidade mecânica do citoesqueleto e a função associada da β1-Sintrofina na sinalização celular. | ||||||
Y-27632, free base | 146986-50-7 | sc-3536 sc-3536A | 5 mg 50 mg | $182.00 $693.00 | 88 | |
O Y-27632 é um inibidor da proteína quinase associada a Rho (ROCK), que desempenha um papel na organização do citoesqueleto de actina. A inibição da ROCK pode levar a um citoesqueleto menos organizado, afectando a capacidade da β1-Sintrofina para se ligar adequadamente aos seus parceiros de ligação e desempenhar o seu papel de andaime. | ||||||
Wiskostatin | 253449-04-6 | sc-204399 sc-204399A sc-204399B sc-204399C | 1 mg 5 mg 25 mg 50 mg | $48.00 $122.00 $432.00 $812.00 | 4 | |
A wiskostatina é um inibidor seletivo da proteína neural da síndrome de Wiskott-Aldrich (N-WASP), um fator de promoção da nucleação da actina. Uma vez que a função da β1-Sintrofina está relacionada com a dinâmica da actina, a inibição da N-WASP pode interferir com a remodelação da actina necessária para a atividade da β1-Sintrofina. | ||||||
(±)-Blebbistatin | 674289-55-5 | sc-203532B sc-203532 sc-203532A sc-203532C sc-203532D | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 100 mg | $179.00 $307.00 $455.00 $924.00 $1689.00 | 7 | |
A blebistatina é um inibidor da atividade da ATPase da miosina II. Ao inibir a miosina II, a blebbistatina prejudica as interações actina-miosina e pode perturbar a integridade do citoesqueleto. Este facto pode comprometer os mecanismos estruturais e de sinalização que envolvem a β1-Sintrofina. | ||||||
SMIFH2 | 340316-62-3 | sc-507273 | 5 mg | $140.00 | ||
O SMIFH2 é um inibidor da montagem de actina mediada por forminas. As forminas são importantes para o alongamento dos filamentos de actina. Ao inibir a atividade das forminas, o SMIFH2 pode perturbar a polimerização da actina e, subsequentemente, as funções de suporte e de sinalização da β1-Sintrofina que dependem das estruturas da actina. | ||||||
Chelerythrine chloride | 3895-92-9 | sc-3547 sc-3547A | 5 mg 25 mg | $88.00 $311.00 | 17 | |
A queleritrina é um potente inibidor da proteína quinase C (PKC). A PKC está implicada numa vasta gama de funções celulares, incluindo papéis na organização do citoesqueleto. A inibição da PKC pode levar a uma alteração da dinâmica da actina, o que pode prejudicar a estrutura operacional necessária para a função da β1-sintrofina. |