Date published: 2025-10-10

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β1-Syntrophin Inibidores

Os inibidores comuns da β1-sintrofina incluem, entre outros, a Faloidina CAS 17466-45-4, a Latrunculina A, Latrunculia magnifica CAS 76343-93-6, o Jasplakinolide CAS 102396-24-7, a Citocalasina D CAS 22144-77-0 e o Cloridrato de ML-7 CAS 110448-33-4.

Os inibidores químicos da β1-Sintrofina actuam através de vários mecanismos para modular a infraestrutura do citoesqueleto com a qual esta proteína interage. A faloidina e o jasplakinolide aumentam a estabilidade dos filamentos de actina; a primeira liga-se à F-actina e impede a despolimerização, e o segundo promove a polimerização da actina. A sua ação pode conduzir a um citoesqueleto de actina demasiado rígido, que pode interferir com as interacções dinâmicas necessárias para que a β1-Sintrofina desempenhe as suas funções celulares. Por outro lado, a latrunculina A e a citocalasina D perturbam o citoesqueleto de actina, embora através de abordagens diferentes - a latrunculina A sequestrando os monómeros de G-actina e a citocalasina D tapando as extremidades crescentes dos filamentos de actina. Estas perturbações podem impedir a capacidade da β1-Sintrofina de se ligar à actina, o que é essencial para o seu papel na transdução de sinais e na organização molecular.

Outros inibidores visam vias auxiliares que afectam indiretamente a função da β1-Sintrofina. O ML-7, ao inibir a cinase da cadeia leve da miosina, e a blebistatina, ao visar a ATPase da miosina II, podem alterar as interacções actina-miosina e, por conseguinte, a estabilidade mecânica do citoesqueleto, o que pode reduzir o suporte estrutural necessário para o funcionamento da β1-Sintrofina. O Y-27632 e a Wiskostatin, que inibem a proteína cinase associada à Rho e a proteína neural da síndrome de Wiskott-Aldrich, respetivamente, alteram a organização e a nucleação dos filamentos de actina, perturbando potencialmente a capacidade da β1-Sintrofina para facilitar a sinalização celular. A CK-636 e a SMIFH2 têm como alvo os processos de nucleação e alongamento da actina, inibindo o complexo Arp2/3 e a montagem da actina mediada pela formin, respetivamente. Esta inibição pode levar a uma estrutura de actina menos organizada, afectando as capacidades de suporte da β1-Sintrofina. Por fim, a queleritrina e o Gö6976, como inibidores da proteína quinase C, podem influenciar o estado de fosforilação das proteínas envolvidas na dinâmica do citoesqueleto de actina, o que é crucial para manter as interacções funcionais da β1-sintrofina no interior da célula.

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Nome do ProdutoCAS #Numero de CatalogoQuantidadePrecoUso e aplicacaoNOTAS

Phalloidin

17466-45-4sc-202763
1 mg
$229.00
33
(1)

A faloidina liga-se à F-actina, estabilizando-a e impedindo a sua despolimerização, o que é crucial para manter a integridade do citoesqueleto. Uma vez que a β1-Sintrofina está associada ao citoesqueleto de actina, a estabilização da F-actina pela faloidina pode impedir as interações dinâmicas necessárias para que a β1-Sintrofina funcione corretamente na sinalização celular e na estrutura molecular.

Latrunculin A, Latrunculia magnifica

76343-93-6sc-202691
sc-202691B
100 µg
500 µg
$260.00
$799.00
36
(2)

A latrunculina A liga-se aos monómeros de G-actina, impedindo a sua polimerização em F-actina. Ao perturbar o citoesqueleto de actina, este composto inibe indiretamente a capacidade da β1-Sintrofina para interagir com a actina e desempenhar as suas funções de suporte no complexo distrofina-glicoproteína.

Jasplakinolide

102396-24-7sc-202191
sc-202191A
50 µg
100 µg
$180.00
$299.00
59
(1)

O jasplakinolide promove a polimerização da actina e também estabiliza os filamentos de actina. Ao alterar a dinâmica da actina, afecta o quadro estrutural necessário para a β1-Sintrofina ancorar e interagir com moléculas de sinalização, prejudicando assim o seu papel nos processos de transdução de sinal.

Cytochalasin D

22144-77-0sc-201442
sc-201442A
1 mg
5 mg
$145.00
$442.00
64
(4)

A citocalasina D perturba a polimerização da actina ao tapar as extremidades farpadas dos filamentos de actina, o que acaba por levar à desmontagem do citoesqueleto. Esta perturbação pode inibir a capacidade da β1-Sintrofina de se ligar ao citoesqueleto de actina, prejudicando as suas funções celulares.

ML-7 hydrochloride

110448-33-4sc-200557
sc-200557A
10 mg
50 mg
$89.00
$262.00
13
(1)

O ML-7 é um inibidor da cadeia leve de miosina quinase (MLCK), que está envolvida na interação miosina-actina. Ao inibir a MLCK, o ML-7 pode reduzir a contratilidade da actina-miosina, perturbando potencialmente a estabilidade mecânica do citoesqueleto e a função associada da β1-Sintrofina na sinalização celular.

Y-27632, free base

146986-50-7sc-3536
sc-3536A
5 mg
50 mg
$182.00
$693.00
88
(1)

O Y-27632 é um inibidor da proteína quinase associada a Rho (ROCK), que desempenha um papel na organização do citoesqueleto de actina. A inibição da ROCK pode levar a um citoesqueleto menos organizado, afectando a capacidade da β1-Sintrofina para se ligar adequadamente aos seus parceiros de ligação e desempenhar o seu papel de andaime.

Wiskostatin

253449-04-6sc-204399
sc-204399A
sc-204399B
sc-204399C
1 mg
5 mg
25 mg
50 mg
$48.00
$122.00
$432.00
$812.00
4
(1)

A wiskostatina é um inibidor seletivo da proteína neural da síndrome de Wiskott-Aldrich (N-WASP), um fator de promoção da nucleação da actina. Uma vez que a função da β1-Sintrofina está relacionada com a dinâmica da actina, a inibição da N-WASP pode interferir com a remodelação da actina necessária para a atividade da β1-Sintrofina.

(±)-Blebbistatin

674289-55-5sc-203532B
sc-203532
sc-203532A
sc-203532C
sc-203532D
5 mg
10 mg
25 mg
50 mg
100 mg
$179.00
$307.00
$455.00
$924.00
$1689.00
7
(1)

A blebistatina é um inibidor da atividade da ATPase da miosina II. Ao inibir a miosina II, a blebbistatina prejudica as interações actina-miosina e pode perturbar a integridade do citoesqueleto. Este facto pode comprometer os mecanismos estruturais e de sinalização que envolvem a β1-Sintrofina.

SMIFH2

340316-62-3sc-507273
5 mg
$140.00
(0)

O SMIFH2 é um inibidor da montagem de actina mediada por forminas. As forminas são importantes para o alongamento dos filamentos de actina. Ao inibir a atividade das forminas, o SMIFH2 pode perturbar a polimerização da actina e, subsequentemente, as funções de suporte e de sinalização da β1-Sintrofina que dependem das estruturas da actina.

Chelerythrine chloride

3895-92-9sc-3547
sc-3547A
5 mg
25 mg
$88.00
$311.00
17
(1)

A queleritrina é um potente inibidor da proteína quinase C (PKC). A PKC está implicada numa vasta gama de funções celulares, incluindo papéis na organização do citoesqueleto. A inibição da PKC pode levar a uma alteração da dinâmica da actina, o que pode prejudicar a estrutura operacional necessária para a função da β1-sintrofina.