s inibidores químicos da proteína 1700018A14Rik actuam através de vários mecanismos para modular a sua função, visando vias de sinalização e cinases específicas. A esturosporina, um potente inibidor da quinase, pode inibir a atividade de uma vasta gama de proteínas cinases que podem interagir ou regular a 1700018A14Rik, conduzindo à sua inibição funcional. Do mesmo modo, a bisindolilmaleimida I, que inibe seletivamente a proteína quinase C (PKC), pode impedir a fosforilação do 1700018A14Rik se este for um substrato da PKC, inibindo assim a sua função. O LY294002 e a Wortmannin actuam ambos como inibidores da PI3K, perturbando potencialmente a via de sinalização PI3K/AKT de que o 1700018A14Rik pode fazer parte, resultando na sua inibição funcional. A eficácia destes inibidores no impedimento da função do 1700018A14Rik sublinha o potencial envolvimento da proteína em vias críticas reguladas por cinase.
Continuando com o tema da inibição direccionada, a rapamicina pode inibir a função da 1700018A14Rik através da inibição do mTOR, um regulador chave do crescimento e proliferação celular ao qual a 1700018A14Rik pode estar associada. O U0126 e o PD98059, ambos inibidores da MEK, podem impedir a ativação da ERK, um efeito a jusante que inibiria funcionalmente a 1700018A14Rik se esta fosse regulada pela via MEK/ERK. O SB203580, que inibe seletivamente a p38 MAP quinase, e o SP600125, um inibidor da JNK, podem impedir a função do 1700018A14Rik se este estiver envolvido nas vias de resposta ao stress da p38 MAPK ou da JNK, respetivamente. O Dasatinib e o PP2, como inibidores da cinase da família Src, podem inibir o 1700018A14Rik se este for ativado pelas cinases da família Src. Por último, o ZM-447439 tem como alvo a quinase Aurora e, se o 1700018A14Rik estiver envolvido na regulação do ciclo celular dependente da atividade da quinase Aurora, este inibidor pode levar à sua inibição funcional. A interação específica de cada inibidor com o 1700018A14Rik fornece informações sobre o papel da proteína nestas vias de sinalização.
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