Anticorps Glucose Oxidase (101): sc-66043

L'anticorps anti-Glucose Oxidase (101) est un anticorps IgM monoclonal de souris qui détecte la protéine Glucose Oxidase d'Aspergillus niger par dosage immuno-enzymatique (ELISA). L'anticorps anti-Glucose Oxidase (101) est disponible sous forme non conjuguée. La glucose-oxydase est une enzyme dimérique qui joue un rôle crucial dans l'oxydation du β-D-glucose en D-glucono-1,5-lactone, qui s'hydrolyse ensuite en acide gluconique. Cette réaction enzymatique est vitale non seulement pour le métabolisme énergétique de divers organismes, mais aussi pour la conservation des aliments, car la Glucose Oxidase génère du peroxyde d'hydrogène, un agent antibactérien qui contribue à inhiber la croissance microbienne. La structure de l'enzyme, caractérisée par sa forme dimérique, est essentielle à son fonctionnement, car l'interaction entre les deux sous-unités renforce la stabilité et l'efficacité catalytique. La dépendance de la Glucose Oxidase à la flavine adénine dinucléotide (FAD) en tant que cofacteur souligne l'importance des modifications post-traductionnelles dans l'activité, car ces modifications peuvent influencer la capacité de l'enzyme à accepter des électrons au cours du processus d'oxydation. Cette combinaison unique de propriétés structurelles et fonctionnelles fait de la Glucose Oxidase un outil précieux pour diverses applications biotechnologiques, notamment les biocapteurs qui surveillent les niveaux de glucose en mesurant la charge électrique générée au cours de la réaction enzymatique.

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Anticorps Glucose Oxidase (101) Références:

1. Cinétique et thermodynamique des flavines libres et du site actif d'oxydoréduction à base de flavine dans la glucose oxydase dissoute en solution ou séquestrée dans un verre dérivé d'un sol-gel.  |  Hartnett, AM., et al. 1999. Anal Chem. 71: 1215-24. PMID: 10093498
2. Mise en contact électrique de la glucose oxydase par reconstitution en surface de l'apo-protéine sur une monocouche de cofacteur acide boronique-FAD.  |  Zayats, M., et al. 2002. J Am Chem Soc. 124: 2120-1. PMID: 11878958
3. Catalyse du transfert d'électrons lors de l'activation de l'O2 par la flavoprotéine glucose oxydase.  |  Roth, JP. and Klinman, JP. 2003. Proc Natl Acad Sci U S A. 100: 62-7. PMID: 12506204
4. L'identification de l'inhibine, le facteur antibactérien du miel, comme peroxyde d'hydrogène et son origine dans un système glucose-oxydase du miel.  |  WHITE, JW., et al. 1963. Biochim Biophys Acta. 73: 57-70. PMID: 14000328
5. Oxydation du glucose en acide gluconique par la glucose oxydase dans un bioréacteur à membrane.  |  Tomotani, EJ., et al. 2005. Appl Biochem Biotechnol. 121-124: 149-62. PMID: 15917595
6. Localisation de la glucose oxydase au cours de sa production par Aspergillus niger.  |  Clarke, KG., et al. 2006. Appl Microbiol Biotechnol. 70: 72-7. PMID: 16133329
7. Biocapteur ampérométrique de glucose basé sur l'assemblage couche par couche de films multicouches composés de chitosane, de nanoparticules d'or et d'une électrode Pt modifiée par la glucose oxydase.  |  Wu, BY., et al. 2007. Biosens Bioelectron. 22: 838-44. PMID: 16675215
8. Fronts et impulsions dans une réaction enzymatique catalysée par la glucose oxydase.  |  Míguez, DG., et al. 2007. Proc Natl Acad Sci U S A. 104: 6992-7. PMID: 17420460
9. Méthode électrochimique pour la détection et l'identification simultanées d'Escherichia coli, de Staphylococcus aureus et de Salmonella choleraesuis à l'aide d'un biocapteur composite glucose-oxydase-peroxydase.  |  Morales, MD., et al. 2007. Analyst. 132: 572-8. PMID: 17525815