Date published: 2025-9-7

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Broad Range Markers: sc-2361

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데이터 시트
  • Recommended use is 1-5 µl per lane in SDS-PAGE
  • Each vial contains 500 µl volume, sufficient for 100-500 uses
  • The ladder consists of eight bands (unstained molecular weights). Unstained standard sizes: 200 kDa, 97 kDa, 66 kDa, 44 kDa, 29 kDa, 17 kDa, 14 kDa, 6 kDa
  • Broad Range Markers are provided ready to use in SDS-PAGE loading buffer and may be loaded directly into an SDS-PAGE gel. No dilution or reconstitution is required
  • Prestained Broad Range Markers are SDS-PAGE protein standards useful in gel electrophoresis and Western blotting applications
  • Prestained markers can be visualized during SDS-PAGE electrophoresis gel running and serve as a guide for ensuring accurate gel running time
  • Prestained Broad Range Markers are also valuable controls for verifying transfer efficiency of proteins
  • Broad Range Markers are recommended for approximating the molecular weight of target proteins in Western blotting applications

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일반적으로 단백질 분자량 마커 또는 단백질 사다리로 알려진 광범위한 마커는 분자 생물학에서 겔 전기영동으로 분리된 단백질의 분자량을 추정하는 데 사용되는 필수 도구입니다. 이러한 마커는 알려진 크기의 단백질 또는 펩타이드의 혼합물로 구성되며, 6kDa에서 200kDa까지 다양하여 관심 있는 단백질과 함께 겔에서 시각화할 수 있습니다. 연구에서 광범위 마커는 단백질 분리 기술의 효율성을 검증하고 미지의 단백질의 크기를 추정할 수 있는 비교 척도를 제공하는 데 매우 중요합니다. 이는 단백질 발현의 검증, 단백질과 단백질의 상호작용 연구, 정제 과정 중 단백질 추적에 특히 유용합니다. 마커의 다용도성 덕분에 SDS-PAGE, 웨스턴 블롯팅 및 기타 젤 기반 분리 기술과 같은 다양한 응용 분야에서 매우 유용하게 사용할 수 있습니다. 연구자들이 실험 단백질의 분자량을 정확하게 측정할 수 있게 함으로써 광범위한 마커는 단백질의 분석 및 특성화에 중추적인 역할을 하여 세포 기능과 다양한 생물학적 과정의 기초가 되는 메커니즘을 이해하는 데 도움을 줍니다.

Broad Range Markers 참고문헌:

  1. 효모 TAP42와 포유류 알파4의 애기장대 상동체는 단백질 포스파타제 2A의 촉매 서브유닛에 결합하고 냉장에 의해 유도됩니다.  |  Harris, DM., et al. 1999. Plant Physiol. 121: 609-17. PMID: 10517853
  2. 스플라이싱 인자인 Prp40은 RNA 중합효소 II의 인산화 카르복실 말단 도메인에 결합합니다.  |  Morris, DP. and Greenleaf, AL. 2000. J Biol Chem. 275: 39935-43. PMID: 10978320
  3. SYPRO 루비 단백질 겔 염색의 개선된 제형: 기존 제형과 루테늄 II 트리스(바토페난트롤린 디설포네이트) 제형과의 비교.  |  Berggren, KN., et al. 2002. Proteomics. 2: 486-98. PMID: 11987123
  4. 모유의 알파(1)-항트립신 및 항키모트립신: 기원, 농도 및 안정성.  |  Chowanadisai, W. and Lönnerdal, B. 2002. Am J Clin Nutr. 76: 828-33. PMID: 12324297
  5. 출생 후 마우스 심장 FGF-16의 복제 및 박테리아 발현.  |  Sontag, DP. and Cattini, PA. 2003. Mol Cell Biochem. 242: 65-70. PMID: 12619867
  6. 마이크로플라티스 크로이페스 기형세포의 시험관 내 배양 연장 및 TSP14 단백질의 분비.  |  Hoy, HL. and Dahlman, DL. 2002. J Insect Physiol. 48: 401-409. PMID: 12770089
  7. 형광 단백질 겔 염색을 희석하고 재사용하기 위한 최적화된 조건.  |  Ahnert, N., et al. 2004. Electrophoresis. 25: 2506-10. PMID: 15300769
  8. 새로운 바실러스 서브틸리스 펩티도글리칸 가수분해효소 유전자, yvcE(cwlO로 명명)의 특성 및 암호화 단백질의 효소적 특성 분석.  |  Yamaguchi, H., et al. 2004. J Biosci Bioeng. 98: 174-81. PMID: 16233686
  9. PilJ는 세포 극에 국한되며 녹농균의 IV형 필러스 확장에 필요합니다.  |  DeLange, PA., et al. 2007. Curr Microbiol. 55: 389-95. PMID: 17713814
  10. 수컷 쥐의 후각 전구에서 GAD, TH, GABA(A) 및 글루타메이트 수용체의 함량에 대한 성 스테로이드의 영향.  |  Guerra-Araiza, C., et al. 2008. Neurochem Res. 33: 1568-73. PMID: 18363096
  11. 소 혈청 알부민과 키틴 올리고당의 접합체는 마이야르 반응을 통해 제조됩니다.  |  Ledesma-Osuna, AI., et al. 2010. J Agric Food Chem. 58: 12000-5. PMID: 21043451
  12. 예르시니아 엔토모파가 MH96의 주요 독성 결정 인자는 곤충에 대해 활성인 광범위한 숙주 독소 복합체입니다.  |  Hurst, MR., et al. 2011. J Bacteriol. 193: 1966-80. PMID: 21278295
  13. 치쿤구냐 바이러스 nsP2의 전체 길이 및 프로테아제 도메인 활성은 작은 펩타이드 기질을 인식하는 데 있어 다른 알파바이러스 nsP2 프로테아제와 다릅니다.  |  Saisawang, C., et al. 2015. Biosci Rep. 35: PMID: 26182358
  14. 바쿨로바이러스 시스템에서 기능성 티로글로불린 단편의 발현.  |  den Hartog, MT., et al. 1993. J Mol Endocrinol. 11: 161-6. PMID: 8297472
  15. 배양된 포유류 장 세포에 대한 막 투석으로 얻은 요거트 분획의 항증식 효과.  |  Ganjam, LS., et al. 1997. J Dairy Sci. 80: 2325-9. PMID: 9361204

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