TRIM64B의 화학적 억제제는 주로 프로테아좀 및 리소좀 분해 경로를 표적으로 삼아 다양한 방식으로 단백질의 기능을 방해할 수 있습니다. MG132, 락타시스틴, 에폭소마이신, 보르테조밉, 위타페린 A와 같은 프로테아좀 억제제는 유비퀴틴화된 단백질을 분해하는 프로테아좀의 능력을 방해합니다. TRIM64B는 분해할 단백질에 태그를 붙이는 데 관여하는 것으로 생각되기 때문에 프로테아좀의 억제로 인해 이러한 단백질이 축적되면 TRIM64B 기능이 억제될 수 있습니다. 이는 TRIM64B가 관여하는 정상적인 태그 부착 및 분해 주기가 중단되어 분해되지 않을 단백질이 축적되기 때문입니다.
MLN4924와 같은 다른 화합물은 단백질 턴오버에서 TRIM64B의 역할의 업스트림에 있는 프로세스를 방해합니다. MLN4924는 NEDD8 활성화 효소를 억제하여 TRIM64B의 기능에 필요할 수 있는 컬린-RING 유비퀴틴 리가제(CRL)의 조절을 변경함으로써 간접적으로 TRIM64B에 영향을 미칠 수 있습니다. 클로로퀸, 콘카나마이신 A, 류펩틴, 펩스타틴 A와 같은 리소좀 기능 교란제는 리소좀 분해 경로의 여러 측면을 방해합니다. 클로로퀸과 콘카나마이신 A는 리소좀 산성화를 방해하는 반면, 류펩틴과 펩스타틴 A는 리소좀 프로테아제를 억제합니다. 리소좀 기능은 세포 성분의 분해에 매우 중요하기 때문에 리소좀을 억제하면 이 경로에 의존하는 TRIM64B가 억제될 수 있습니다. 마지막으로, O-페난트롤린은 메탈로프로테아제 활성을 방해하며, 메탈로프로테아제 매개 과정에 따라 기능이 좌우되는 경우 TRIM64B를 억제할 수 있습니다. 에야레스타틴 I은 ER 관련 분해 경로의 구성 요소를 구체적으로 억제하며, 이 세포 메커니즘에 관여하는 경우 TRIM64B에 영향을 미칠 수 있습니다.
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