Mi2-β抗体(SW-88): sc-134386

無傷の細胞内では、DNAはヒストンや他の核タンパク質と密接に結合してクロマチンを形成している。クロマチンのリモデリングは転写制御の重要な要素であり、このリモデリングの主要な原因はヌクレオソームヒストンのアセチル化によってもたらされると考えられている。ヒストンのアミノ末端尾部ドメインのリジン残基がアセチル化されると、ヌクレオソームのコンフォメーションがアロステリックに変化し、DNAによる転写因子へのアクセスが増加する。逆に、ヒストンの脱アセチル化は転写サイレンシングと関連している。クロマチン構造の変化は、ATP依存性の多タンパク質複合体の作用によってもたらされる可能性がある。そのような複合体の一つがmSin3コアプレッサー複合体で、mSin3、ヒストン脱アセチル化酵素HDAC1とHDAC2、関連タンパク質SAP30とSAP18、自己抗原Mi2-αとMi2-βを含んでいる。

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Mi2-β抗体(SW-88) 参考文献:

1. NuRD複合体の構成因子Mi2βはRORγ媒介による転写活性化に結合し、これを抑制します。  |  Johnson, DR., et al. 2004. Biochem Biophys Res Commun. 318: 714-8. PMID: 15144897
2. クロマチンリモデリング因子Mi-2βは、CD4発現とT細胞の発生に必要です。  |  Williams, CJ., et al. 2004. Immunity. 20: 719-33. PMID: 15189737
3. Ikarosとクロマチンリモデリング因子Mi-2βの拮抗的相互作用は、サイレンサー活性とCd4遺伝子発現を決定します。  |  Naito, T., et al. 2007. Immunity. 27: 723-34. PMID: 17980631
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6. Mi2β媒介による成人赤芽球細胞における胎児γグロビン遺伝子のサイレンシング。  |  Amaya, M., et al. 2013. Blood. 121: 3493-501. PMID: 23444401
7. O-結合型N-アセチルグルコサミン（O-GlcNAc）転移酵素とO-GlcNAcaseは, Aγ-グロビンプロモーターでMi2βタンパク質と相互作用する。  |  Zhang, Z., et al. 2016. J Biol Chem. 291: 15628-40. PMID: 27231347
8. ヌクレオソームリモデリング因子Mi2βによるクロマチンの制限と、系統特異的転写調節因子との機能的相互作用によるB細胞分化の制御。  |  Yoshida, T., et al. 2019. Genes Dev. 33: 763-781. PMID: 31123064
9. Mi-2βとAP1複合体の間の機能的相互作用は、皮膚バリア破壊に対する反応と回復を制御します。  |  Shibata, S., et al. 2020. J Exp Med. 217: PMID: 31834931
10. Mi-2βはEZH2メチル化を活性化することで、メラノーマにおける免疫回避を促進します。  |  Li, C., et al. 2024. Nat Commun. 15: 2163. PMID: 38461299

好ましい Mi2 抗体は Mi2 抗体である (B-4): sc-55606.