MBP-probe抗体(P2F1): sc-32747

真核生物遺伝子のコード領域を細菌、昆虫、哺乳動物宿主で発現させるためのプラスミドベクターは一般的に使用されている。このような発現ベクターは、一部が原核生物、一部が真核生物の特定タンパク質からなるハイブリッド融合タンパク質をコードすることが多い。このようなシステムの一つは、大腸菌mal E遺伝子の370アミノ酸産物であるマルトース結合タンパク質（MBP）を利用している。MBPドメインを利用したプラスミドベクターが構築され、アフィニティークロマトグラフィーのクロスリンクしたアミロース樹脂によってワンステップで精製できるMBP融合タンパク質を大量に合成できるようになった。アミロースに結合したMBPタンパク質は、次に凝固因子Xaによる特定の4残基部位での切断によって、標的タンパク質から分離することができる。あるいは、過剰の遊離マルトースを加えることで、インタクトな融合タンパク質を樹脂から特異的に溶出させることもできる。溶出後、MBP融合タンパク質はウェスタンブロット分析か、MBPタグに特異的な抗体を用いた免疫沈降によって可視化できる。MBP融合タグを利用した発現系にはpCG-806fxとpMalベクターがある。

Alexa Fluor® はMolecular Probes Inc., OR., USAの商標です。

LI-COR^® and Odyssey^® はLI-COR Biosciencesの登録商標です。

MBP-probe抗体(P2F1) 参考文献:

1. マルトース結合タンパク質は、マルトース輸送中のATP加水分解の触媒遷移状態で開いている。  |  Austermuhle, MI., et al. 2004. J Biol Chem. 279: 28243-50. PMID: 15117946
2. マルトース結合タンパク質融合コンストラクトがMCL1の強固な結晶学的プラットフォームを構築。  |  Clifton, MC., et al. 2015. PLoS One. 10: e0125010. PMID: 25909780
3. マルトース結合タンパク質融合ヒトタンパク質の簡便な哺乳類発現と結晶構造解析  |  Bokhove, M., et al. 2016. J Struct Biol. 194: 1-7. PMID: 26850170
4. 電子常磁性共鳴分光法によるマルトース結合タンパク質のオープン型とクローズ型（NativeおよびMolten Globule状態）。  |  Selmke, B., et al. 2018. Biochemistry. 57: 5507-5512. PMID: 30004675
5. マルトース結合蛋白質タグ付きhATRキナーゼドメインの触媒活性とp53のSer-15リン酸化の評価。  |  Bhakuni, R., et al. 2018. Biochemistry. 57: 6592-6603. PMID: 30380295
6. リガンドも高分子クラウダーもマルトース結合タンパク質の閉じたコンフォメーションに優先的に結合する。  |  Ghosh, A., et al. 2019. Biochemistry. 58: 2208-2217. PMID: 30950267
7. パッセンジャー配列は、マルトース結合タンパク質の一般的な変異体において、交互に並んだ二量体を促進する。  |  Momin, AA., et al. 2019. Sci Rep. 9: 20396. PMID: 31892719
8. マルトース結合タンパク質と融合した一本鎖可変フラグメント：抗腫瘍剤の標的送達のためのモジュラーナノキャリアプラットフォーム。  |  Reche-Perez, FJ., et al. 2021. Biomater Sci. 9: 1728-1738. PMID: 33432316
9. マルトース結合タンパク質と融合したヘパリナーゼの特性解析。  |  Wu, X., et al. 2025. Biotechnol Appl Biochem. 72: 5-16. PMID: 39072851
10. アミロース樹脂への親和性が低い、あるいは全くないマルトース結合タンパク質（MBP）融合タンパク質を、新規抗MBPモノクローナル抗体を用いてシングルステップで精製することができる。  |  Park, JH., et al. 1998. Mol Cells. 8: 709-16. PMID: 9895124

好ましい MBP-probe 抗体は MBP-probe 抗体である (R29.6): sc-13564.