USP17L8 アクチベーター

一般的な USP17L8 活性化剤には、MG-132 [Z-Leu-Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6、ボルテゾミブ CAS 1793 24-69-7、サリドマイド CAS 50-35-1、レナリドミド CAS 191732-72-6、ポマリドマイド CAS 19171-19-8。

USP17L8は、ユビキチン特異的ペプチダーゼ17ライクファミリーメンバー8としても知られ、USP17（ユビキチン特異的ペプチダーゼ17）クラスターの一部である。これらの酵素は、ユビキチン化されたタンパク質からユビキチン部分を切断し、それによってプロテアソーム分解からタンパク質を救い出したり、細胞の局在や機能を変化させたりする能力を特徴としている。USP17L8遺伝子は、ヒト染色体4q13上に位置し、複数のUSP17ファミリーメンバー遺伝子を含む配列内にある。USP17L8遺伝子は、ヒト染色体4q13に位置し、複数のUSP17ファミリーメンバー遺伝子を含む配列の中にある。この遺伝子群は重複によって拡大し、特に触媒ドメインにおいて保存された構造的特徴を持つ一連のホモログを生み出したと考えられている。このように保存されているにもかかわらず、各メンバーは、非触媒領域の変異や、おそらく調節の違いにより、それぞれ異なる発現プロファイルや生物学的機能を持つ可能性がある。

USP17L8の特異的な活性と基質は完全には明らかになっていないが、DUBの機能的役割から、USP17L8は細胞周期の制御、DNA修復、シグナル伝達、アポトーシスなどの重要な細胞内プロセスに関与している可能性が示唆される。標的タンパク質のユビキチン状態を調節することにより、USP17L8はその安定性、局在性、相互作用に影響を与える可能性があり、これは細胞の恒常性維持やストレスに対する応答に必須である。USP17L8の発現は、他のファミリーメンバーと同様に、サイトカイン、成長因子、細胞ストレスなどの特定の刺激により誘導される可能性があり、細胞ストレス応答や免疫制御における役割を示している。癌、感染症、神経変性などの疾患におけるユビキチン化の重要性を考えると、USP17L8とその特異的基質との相互作用の研究は、これらの病態への寄与を理解する上で極めて重要である。