ユビキチン特異的ペプチダーゼ17様ファミリーメンバー3(USP17L3)は、ユビキチン特異的プロテアーゼ(USP)ファミリーのメンバーであり、より大きなシステインプロテアーゼ酵素群の一部である。このファミリーのプロテアーゼは、ユビキチン結合タンパク質基質からユビキチン部分を切断する脱ユビキチン化酵素(DUB)として知られている。脱ユビキチン化のプロセスは、タンパク質のターンオーバーとシグナル伝達の制御に重要であり、プロテアソーム(不要なタンパク質や傷ついたタンパク質を分解する細胞複合体)による分解の標的からタンパク質を救うからである。
USP17L3は、USP17サブファミリーの他のメンバーと同様に、細胞周期制御、アポトーシス、シグナル伝達などの細胞内プロセスの制御において役割を果たしていると考えられている。これは、ユビキチン鎖の除去を通して様々な基質タンパク質の安定性と機能を調節することによって達成される。多くのDUBがそうであるように、特定の基質に対するUSP17L3の特異性や、USP17L3が影響を及ぼす正確な経路は、活発に研究されている分野である。USP17L3の活性は細胞内で厳密に制御されており、制御されない脱ユビキチン化は、異常な細胞シグナル伝達を引き起こし、癌や神経変性疾患などの疾病状態の一因となる。USP17L3の発現は、転写レベルと翻訳後レベルの両方で制御されている可能性があり、その脱ユビキチン化活性が細胞の必要性に応じて調節されることを保証している。
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