OTTMUSG00000016789阻害剤

一般的な OTTMUSG00000016789 阻害剤には、トリコスタチン A CAS 58880-19-6、ナトリウム ブチレート CAS 156-54-7 、ヒドロキサム酸スベロイランイルド CAS 149647-78-9、パノビノスタット CAS 404950-80-7、およびバルプロ酸 CAS 99-66-1 を含むが、これらに限定されない。

ヒストンH2A様1は、主にクロマチンコンパクションと遺伝子制御への関与を通して、クロマチンの構造と機能に重要な役割を果たしている。列挙した化学的阻害剤はすべてヒストン脱アセチル化酵素阻害剤であり、このタンパク質のアセチル化状態を変化させることによって標的化し、クロマチン構造と機能に影響を与える。例えば、トリコスタチンAはヒストンタンパク質のアセチル基の除去を阻害し、クロマチン構造を弛緩させる。この弛緩状態は、制御された遺伝子発現に不可欠なコンパクトなクロマチン構造を維持するヒストンH2A様1の正常な機能を阻害する。同様に、酪酸ナトリウムは脱アセチル化を阻害することにより、ヒストンH2A様1を含むアセチル化ヒストンのレベルを上昇させる。この変化はクロマチン構造を変化させ、クロマチンリモデリングを通じて遺伝子発現を制御するヒストンH2A様1の能力に影響を与える。

ボリノスタット、パノビノスタット、バルプロ酸のような他の阻害剤に引き続き、これらの化学物質もヒストン脱アセチル化酵素阻害剤として作用し、ヒストンH2A様1のアセチル化を上昇させる。このアセチル化の上昇の結果、クロマチン構造はよりオープンになり、クロマチン組織化と遺伝子制御におけるヒストンH2A様1の正常な役割にはあまり寄与しなくなる。ロミデプシンやベリノスタットのような阻害剤も同様に機能し、ヒストンタンパク質のアセチル化レベルを高く維持し、クロマチン構造とその中でのヒストンH2A様1の役割に影響を与える。エンチノスタット、タセシナリン、キシノスタット、モセチノスタット、ジビノスタットはすべて、ヒストン脱アセチル化酵素を阻害するという同じメカニズムで作用し、ヒストンのアセチル化を増加させることでクロマチン構造に変化をもたらす。このクロマチン構造の変化は、クロマチンリモデリングと遺伝子発現制御におけるヒストンH2A様1の機能に影響を与える。これらの阻害剤に一貫したテーマは、ヒストンH2A様1の機能的役割にとって重要な、クロマチンの正常なコンパクト構造を破壊する能力であり、それによってクロマチン組織化と遺伝子制御に効果的に関与する能力を阻害する。