IPP阻害剤

一般的なIPP阻害剤には、Cytochalasin D CAS 22144-77-0、Latrunculin A、Latrunculia magnifica CAS 76343-93-6、Swinholide A、The CAS 95927-67-6、ジャスプラキノリド CAS 102396-24-7、ファロイジン CAS 17466-45-4。

アクチン結合タンパク質IPP阻害剤は、アクチン細胞骨格を標的とし、タンパク質がアクチンフィラメントと相互作用し、そのダイナミクスを調節する能力に影響を与える化学化合物のコレクションである。シトカラシンDとラトルンクリンAはアクチン重合の強力な阻害剤である。シトカラシンDはアクチンフィラメントの有棘末端に結合し、ラトルンクリンAはアクチンモノマーを隔離し、両者ともアクチン結合タンパク質IPPがアクチン構造と結合して組織化する能力を低下させる。スインホライドAとコンドラミドAもまた、それぞれフィラメントの切断とキャッピング、モノマーの重合阻害によってアクチンの動態を阻害し、アクチン結合タンパク質IPPとアクチン細胞骨格との相互作用を低下させる。ジャスプラキノリドとファロイジンは、アクチンフィラメントを安定化することによって、アクチン結合タンパク質IPPのアクチンのターンオーバーとリモデリングにおける役割を不注意にも制限している。

さらに、アクチン-ミオシン収縮モジュレーターであるML-7、Y-27632、ブレビスタチンは、細胞骨格内でのアクチン結合タンパク質IPPの機能に間接的に影響を与える。MLCKやROCKのような主要なキナーゼを阻害することによって、ML-7とY-27632はアクチン網内の張力を変化させ、アクチン結合タンパク質IPPが働く力学的状況に影響を与える。ブレビスタチンによるミオシンII ATPase活性の阻害は、アクチン-ミオシン相互作用をさらに低下させ、アクチン結合タンパク質IPPの関連活性に影響を与える。それぞれArp2/3複合体とホルミンを標的とするCK666とSMIFH2によるアクチンの核形成と分岐の阻害は、アクチン結合タンパク質IPPの結合と制御機能に必要なフィラメント構造の減少をもたらし、その結果、アクチン細胞骨格内での活性が減弱する。