epsin アクチベーター

ダイナソーレは、エンドサイトーシスにおけるクラスリン被覆ピットの最終的な切断に関与するタンパク質であるダイナミンのGTPアーゼ活性を阻害する低分子である。ダイナミンの機能を阻害すると、クラスリン被覆ピットが蓄積する可能性があり、間接的にエプシンのエンドサイトーシスにおける役割の需要が高まり、その結果、その活性が向上する可能性がある。

ファロイジンはF-アクチンフィラメントを安定化し、エプシンのエンドサイトーシスにおける役割を増強する可能性がある。アクチン細胞骨格はクラスリン被覆小胞の形成に関与することが知られており、ファロイジンはアクチンフィラメントを安定化することで、エプシンによる膜の陥入と細胞内への取り込みの効率を高める可能性がある。

ジャスプラキノリドは、ファロイジンと同様にアクチンフィラメントを安定化させるシクロデプシペプチドである。アクチンの重合を促進することで、エプシンと細胞膜およびクラスリン被覆小胞との相互作用を増強し、エプシンが関与するエンドサイトーシス過程を促進する。

クロルプロマジンは、クラスリンおよびアダプタータンパク質を細胞膜から分散させることで、クラスリン媒介性エンドサイトーシスを阻害することが知られている。この阻害は、エプシンによるクラスリン被覆小胞の形成に利用可能なクラスリンおよびアダプタータンパク質のプールを増やすことで、間接的にエプシンの活性を高める可能性がある。

ピペリンは、細胞膜脂質の調整や膜の流動性および曲率に影響を与えることで、エンドサイトーシス経路を妨害することが示されている。これにより、エプシンがクラスリン媒介性エンドサイトーシス中に促進する膜の変形および陥入をより促す環境を作り出すことで、エプシンの機能活性を高める可能性がある。

ネオマイシンはリン脂質、特にホスファチジルイノシトールリン酸と結合し、膜の湾曲を変えることができます。この膜トポロジーの変化は、エプシンの活性を高める可能性があり、エプシンの活性は、エンドサイトーシス開始時の膜変形における役割を促進することで高まります。

オカダ酸は、タンパク質ホスファターゼ1および2Aの強力な阻害剤であり、エンドサイトーシスに関与するタンパク質の脱リン酸化を制御することができる。これらのホスファターゼを阻害することで、オカダ酸は間接的に、エプシン媒介エンドサイトーシスを促進し、クラスリン被覆小胞の形成と小胞の切断を促進するタンパク質のリン酸化状態を維持することができる。

ナイスタチンは細胞膜のエルゴステロールと結合し、正常な膜機能を破壊する孔を形成します。この破壊により、細胞膜の損傷部分を除去するための代償的なエンドサイトーシス機構が誘導され、エプシンの機能活性が潜在的に高まる可能性があります。