Anticorpo VAMP-1/2 (4E240): sc-58309

Originariamente si pensava che le sintassine fossero proteine di aggancio, ma più recentemente sono state classificate come proteine di ancoraggio che si ancorano alle superfici citoplasmatiche delle membrane cellulari. È stato dimostrato che le sintassine si legano a varie proteine coinvolte nell'esocitosi, tra cui le VAMP (vesicle-associated membrane proteins), NSF (N-ethylmaleimide-sensitive factor), SNAP 25 (synaptosomal-associated protein of 25 kDa), SNAPs (soluble NSF attachment proteins) e synaptotagmin. Le VAMP, chiamate anche sinaptobrevine, tra cui VAMP-1 e VAMP-2, e la sinaptotagmina, una proteina che può funzionare come inibitore dell'esocitosi, sono proteine vescicolari. Le SNAP, tra cui a- e γ-SNAP, sono proteine citoplasmatiche che si legano a un complesso recettoriale di membrana composto da VAMP, SNAP 25 e sintassina. Le SNAP mediano il legame alla membrana di NSF, che è essenziale per le reazioni di fusione della membrana. Un'ulteriore proteina, la sinaptofisina, può regolare l'esocitosi competendo con SNAP 25 e sintassine per il legame con VAMP.

Alexa Fluor^® è un marchio registrato di Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® e Odyssey^® sono marchi registrati di LI-COR Biosciences

Anticorpo VAMP-1/2 (4E240) Riferimenti:

1. Il ruolo della sinaptobrevina1/VAMP1 nel rilascio di neurotrasmettitori innescato dal Ca2+ nella giunzione neuromuscolare di topo.  |  Liu, Y., et al. 2011. J Physiol. 589: 1603-18. PMID: 21282288
2. Substrati strutturali e funzionali della tossina tetanica in un modello animale di epilessia del lobo temporale.  |  Ferecskó, AS., et al. 2015. Brain Struct Funct. 220: 1013-29. PMID: 24442865
3. Distribuzione di SNAP25, VAMP1 e VAMP2 nei nuclei cerebellari profondi maturi e in via di sviluppo dopo la somministrazione di estrogeni.  |  Manca, P., et al. 2014. Neuroscience. 266: 102-15. PMID: 24534378
4. La segnalazione della calcineurina/NFAT reprime i geni Vamp1 e Vamp2 attraverso un meccanismo PMCA-dipendente durante la secrezione di dopamina da parte di cellule di feocromocitoma.  |  Kosiorek, M., et al. 2014. PLoS One. 9: e92176. PMID: 24667359
5. Le diffuse variazioni di sequenza di VAMP1 nei vertebrati suggeriscono una potenziale pressione selettiva da parte delle neurotossine botuliniche.  |  Peng, L., et al. 2014. PLoS Pathog. 10: e1004177. PMID: 25010769
6. La VAMP2 è implicata nella secrezione di anticorpi da parte delle plasmacellule umane e può essere sostituita da altre sinaptobrevine.  |  Gómez-Jaramillo, L., et al. 2018. Cell Mol Immunol. 15: 353-366. PMID: 27616736
7. VAMP2, insensibile al tetano, ripristina in modo differenziato la fusione delle vescicole sinaptiche e del nucleo denso nei neuroni trattati con neurotossina tetanica.  |  Hoogstraaten, RI., et al. 2020. Sci Rep. 10: 10913. PMID: 32616842
8. Le VAMP sensibili alla tossina del tetano sono necessarie per l'esocitosi dei granuli corticali negli oociti di topo.  |  de Paola, M., et al. 2021. Exp Cell Res. 405: 112629. PMID: 34023392
9. Le proteasi intramembrana SPPL2a e SPPL2b regolano l'omeostasi di alcune proteine SNARE.  |  Ballin, M., et al. 2023. FEBS J. 290: 2320-2337. PMID: 36047592
10. Isolamento e caratterizzazione di un doppio recettore prenilato Rab e VAMP2.  |  Martincic, I., et al. 1997. J Biol Chem. 272: 26991-8. PMID: 9341137

L'anticorpo VAMP-2 preferito è l'anticorpo VAMP-2 (3E5): sc-69706.