Anticorpo Superoxide Dismutase 3/SOD3 (1H12): sc-58427

La famiglia delle superossido dismutasi è composta da tre metalloenzimi (SOD-1, SOD-2 e SOD-3) che catalizzano l'ossidoriduzione delle specie reattive dell'ossigeno (ROS), come l'anione superossido. I ROS sono implicati in un'ampia gamma di processi degenerativi, tra cui il morbo di Alzheimer, il morbo di Parkinson e la cardiopatia ischemica. La superossido dismutasi-1 (SOD-1) è uno scavenger citosolico ben caratterizzato dei radicali liberi dell'ossigeno che richiede il legame con rame e zinco per potenziare la sua attività enzimatica. Il precursore della SOD-2 è una proteina di 222 aminoacidi codificata dalla cromatina nucleare, sintetizzata nel citosol e importata post-traslativamente nella matrice mitocondriale. La SOD-3, designata anche superossido dismutasi extracellulare (EC-SOD), è una proteina extracellulare che lega zinco e rame e distrugge i radicali tossici per i sistemi biologici, ma che sono normalmente prodotti all'interno delle cellule. La SOD-3 si trova nei fluidi extracellulari come la linfa, il plasma e il liquido sinoviale.

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Anticorpo Superoxide Dismutase 3/SOD3 (1H12) Riferimenti:

1. Famiglia multigenica di superossido dismutasi: confronto tra le strutture, l'evoluzione e l'espressione dei geni CuZn-SOD (SOD1), Mn-SOD (SOD2) ed EC-SOD (SOD3).  |  Zelko, IN., et al. 2002. Free Radic Biol Med. 33: 337-49. PMID: 12126755
2. La carenza di SOD1, ma non di SOD3, accelera il danno renale diabetico nei topi diabetici C57BL/6-Ins2(Akita).  |  Fujita, H., et al. 2012. Metabolism. 61: 1714-24. PMID: 22632894
3. La SOD3 potenzia l'infiltrazione delle cellule T normalizzando l'endotelio tumorale e inducendo la laminina-α4.  |  Carmona-Rodríguez, L., et al. 2020. Oncoimmunology. 9: 1794163. PMID: 32934887
4. Modi nuovi e convergenti di NOX2 e SOD3 nel traffico e nella segnalazione redox nei macrofagi.  |  Petersen, SV., et al. 2021. Antioxidants (Basel). 10: PMID: 33503855
5. Il legame del complesso lattoferrina seminale/superossido dismutasi (SOD-3) degli equini è polarizzato verso gli spermatozoi morti.  |  Alghamdi, AS., et al. 2022. Animals (Basel). 13: PMID: 36611662
6. Scoperta di SOD3 e GPX4 come nuovi bersagli dell'epatotossicità indotta dal benzo[α]pirene attraverso la metabolomica e la proteomica chimica.  |  Wang, Y., et al. 2023. Redox Biol. 67: 102930. PMID: 37847980
7. La SOD3 regola FLT1 per influenzare il metabolismo osseo promuovendo l'osteogenesi e inibendo l'adipogenesi attraverso le vie PI3K/AKT e MAPK.  |  Xu, K., et al. 2024. Free Radic Biol Med. 212: 65-79. PMID: 38141889
8. La superossido dismutasi SOD-3 regola l'omeostasi redox nell'intestino.  |  Wong, CH., et al. 2023. MicroPubl Biol. 2023: PMID: 38188420
9. La SOD3 sopprime le prime risposte immunitarie cellulari alle infezioni parassitarie.  |  Li, Q., et al. 2024. Nat Commun. 15: 4913. PMID: 38851821
10. La delezione della SOD3 derivata dalla placenta compromette il comportamento materno attraverso alterazioni dell'asse di segnalazione FGF/FGFR-prolattina.  |  Xu, Y., et al. 2024. Cell Rep. 43: 114789. PMID: 39325622

L'anticorpo Superoxide Dismutase 3/SOD3 preferito è l'anticorpo Superoxide Dismutase 3/SOD3 (G-11): sc-376948.