Anticorpo SCCA2 (39): sc-130343

La metastasi di un tumore primario in un sito distante è determinata da cascate di segnalazione che interrompono le interazioni tra la cellula e le proteine della matrice extracellulare. Tra le proteine che mediano la metastasi vi sono le serina-proteasi, come l'elastasi dei neutrofili. Nel 1985, il Dr. Jim Travis e il Dr. R.W. Carrell hanno designato una famiglia emergente di inibitori della serina proteasi come la famiglia delle serpine, che condividono l'omologia sia nella sequenza aminoacidica primaria che nella struttura terziaria. Le serpine contengono un tratto di peptide che imita un vero substrato per la corrispondente serina proteasi. Le serine proteasi si legano a questo substrato mimico in modo stechiometrico 1:1 e diventano cataliticamente inattive. L'esprssione aberrante dei membri della famiglia delle serpine può contribuire a una serie di condizioni, tra cui l'enfisema (deficit di a-1 antitripsina), l'emorragia fatale (specificità dell'elastasi per la trombina) e la trombosi (deficit di antitrombina) e sono indicatori di fenotipi di stadi tumorali (i livelli circolanti dell'antigene del carcinoma a cellule squamose, noto come SCCA1, aumentano negli stadi avanzati di alcuni tumori del collo dell'utero, del polmone, dell'esofago e della testa e del collo). La posizione 18q21.3 del cromosoma umano contiene un gruppo di serpine, tra cui una duplicazione in tandem del gene SCCA, l'inibitore dell'attivatore del plasminogeno di tipo 2 e la maspin. SCCA è trascritto da due geni quasi identici (SCCA1 e SCCA2) e viene prodotto principalmente come SCCA1. Il gene umano SCCA1 codifica una proteina di 390 aminoacidi che è stata originariamente isolata da un carcinoma a cellule squamose cervicale metastatico.

L'anticorpo SCCA2 preferito è l'anticorpo SCCA2 (10C12): sc-21793.