Anticorpo PRX (E-7): sc-271020

La famiglia delle perossidossine (PRX) comprende sei proteine antiossidanti, PRX I, II, III, IV, V e VI, che proteggono le cellule dalle specie reattive dell'ossigeno (ROS) impedendo l'ossidazione degli enzimi catalizzata dai metalli. Le proteine PRX utilizzano principalmente la tioredossina come donatore di elettroni per l'antiossidazione, anche se sono piuttosto promiscue rispetto al substrato idroperossido. Oltre alla protezione dai ROS, le perossidossine sono coinvolte nella proliferazione, nella differenziazione e nell'espressione genica delle cellule. Le PRX I, II, IV e VI mostrano una localizzazione citoplasmatica diffusa, mentre le PRX III e V presentano una localizzazione mitocondriale distinta. Il gene umano PRX I codifica una proteina espressa in diversi tessuti, tra cui fegato, reni, testicoli, polmoni e sistema nervoso. La PRX II è espressa nel testicolo, mentre la PRX III è espressa nel polmone. Le PRX I, II e III sono sovraespresse nel cancro al seno e possono essere coinvolte nel suo sviluppo o nella sua progressione. L'aumento dei livelli proteici di PRX I e II nella malattia di Alzheimer (AD) e nella sindrome di Down (DS) indica il coinvolgimento di PRX I e II nella loro patogenesi. Il gene umano PRX IV è abbondantemente espresso in molti tessuti. La PRX IV esiste come proteina precursore, rilevata solo nei testicoli, e come forma secreta processata. Anche la PRX V esiste in due forme, denominate lunga e corta. Come la PRX IV, la forma lunga della PRX V è altamente espressa nei testicoli. La forma breve della PRX V è più ampiamente espressa, con un'alta espressione nel fegato, nel rene, nel cuore e nel polmone. La PRX VI, una perossidossina 1-Cys (nota anche come proteina antiossidante 2 o AOP2), è altamente espressa nella maggior parte dei tessuti, in particolare nelle cellule epiteliali. Localizzata nel citosol cellulare, la PRX VI funziona indipendentemente da altre perossiredossine e proteine antiossidanti, specializzandosi nella difesa antiossidante, nel metabolismo dei fosfolipidi polmonari e nella protezione dei cheratinociti dalla morte cellulare indotta dalle specie reattive dell'ossigeno.

Alexa Fluor^® è un marchio registrato di Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® e Odyssey^® sono marchi registrati di LI-COR Biosciences

Anticorpo PRX (E-7) Riferimenti:

1. Progressi nella comprensione della perossidossina, una proteina redox multifunzionale dei mammiferi.  |  Fujii, J. and Ikeda, Y. 2002. Redox Rep. 7: 123-30. PMID: 12189041
2. La perossidossina: un attore centrale nella modulazione immunitaria.  |  Robinson, MW., et al. 2010. Parasite Immunol. 32: 305-13. PMID: 20500659
3. L'adenantina ha come bersaglio la perossiredossina I/II per uccidere le cellule di carcinoma epatocellulare.  |  Hou, JK., et al. 2014. Cell Death Dis. 5: e1400. PMID: 25188510
4. I ruoli della perossidossina e della tioredossina nel rilevamento del perossido di idrogeno e nella trasduzione del segnale.  |  Netto, LE. and Antunes, F. 2016. Mol Cells. 39: 65-71. PMID: 26813662
5. Catalisi della perossidossina a risoluzione atomica.  |  Perkins, A., et al. 2016. Structure. 24: 1668-1678. PMID: 27594682
6. La glutatione della Prx 2-Cys del cloroplasto di pisello e della Prx IIF mitocondriale influisce sulla loro struttura e sull'attività della perossidasi e la sulfidossina deglutisce solo la Prx 2-Cys.  |  Calderón, A., et al. 2017. Front Plant Sci. 8: 118. PMID: 28197170
7. Sensibilità alla luce tramite il perossido di idrogeno e una perossidossina.  |  Bodvard, K., et al. 2017. Nat Commun. 8: 14791. PMID: 28337980
8. Ricostruzione dell'assemblaggio ad anello della perossidossina mediante modifica chimica.  |  Himiyama, T., et al. 2021. Bioconjug Chem. 32: 153-160. PMID: 33334100
9. Le deviazioni dalla pressione sanguigna ottimale derivata dalla PRx sono associate alla mortalità dopo un arresto cardiaco.  |  Kirschen, MP., et al. 2022. Resuscitation. 175: 81-87. PMID: 35276311

L'anticorpo PRX preferito è l'anticorpo PRX (B-11): sc-137222.