Anticorpo PRL-1/2/3 (G-10): sc-365659

Le proteina tirosina fosfatasi (PTP) svolgono un ruolo nella regolazione di diversi processi cellulari. Esse formano una piccola classe di fosfatasi proteiche prenilate, chiamate proteine PRL, caratterizzate da una sequenza consensuale C-terminale per la prenilazione. La PRL-1, designata anche proteina tirosina fosfatasi di tipo IVA (PTP4A1), è una PTP nucleare unica che viene indotta nel fegato in rigenerazione e nelle cellule stimolate da mitogeni. È espressa principalmente nella milza, nel midollo osseo, nel timo, nei linfonodi, nei linfociti T e nella tonsilla ed è sovraespressa nelle linee cellulari tumorali. La PRL-2 (proteina tirosina fosfatasi di tipo IVA o PTP4A2) è espressa in modo ubiquitario con livelli massimi nel cuore, nel muscolo scheletrico e nel timo, ma è anche sovraespressa nel tessuto tumorale della prostata. PPRL-2 stimola la progressione dalla fase G1 alla fase S durante la mitosi e promuove i tumori. PRL-3, nota anche come proteina tirosina fosfatasi di tipo IVA, membro 3 (PTP4A3), è espressa nel muscolo cardiaco e scheletrico e nelle cellule epiteliali dell'intestino tenue e si associa alla membrana plasmatica delle cellule. La sovraespressione di PRL-3 inibisce la mobilizzazione del calcio cellulare indotta dall'angiotensina-II e promuove la crescita cellulare. La PRL-3 è importante per le metastasi del cancro del colon-retto e può servire come nuovo bersaglio terapeutico per questa patologia.

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Anticorpo PRL-1/2/3 (G-10) Riferimenti:

1. Associazione prenilazione-dipendente delle protein-tirosina fosfatasi PRL-1, -2 e -3 con la membrana plasmatica e l'endosoma precoce.  |  Zeng, Q., et al. 2000. J Biol Chem. 275: 21444-52. PMID: 10747914
2. PRL-3 e PRL-1 promuovono la migrazione, l'invasione e la metastasi delle cellule.  |  Zeng, Q., et al. 2003. Cancer Res. 63: 2716-22. PMID: 12782572
3. Generazione di anticorpi monoclonali specifici per PRL-3 e PRL-1 come potenziali marcatori diagnostici delle metastasi tumorali.  |  Li, J., et al. 2005. Clin Cancer Res. 11: 2195-204. PMID: 15788667
4. Espressione e impatto prognostico delle protein tirosina fosfatasi PRL-1, PRL-2 e PRL-3 nel carcinoma mammario.  |  Radke, I., et al. 2006. Br J Cancer. 95: 347-54. PMID: 16832410
5. La proteina PRL-1 promuove l'attivazione di ERK1/2 e della proteina RhoA attraverso un'interazione non canonica con il dominio Src omologo 3 della proteina attivante la GTPasi Rho p115.  |  Bai, Y., et al. 2011. J Biol Chem. 286: 42316-42324. PMID: 22009749
6. L'abbattimento mediato da RNAi di PRL-3 inibisce l'invasione cellulare e downregola l'espressione di ERK 1/2 nella linea cellulare di cancro gastrico umano SGC-7901.  |  Cao, Y., et al. 2013. Mol Med Rep. 7: 1805-11. PMID: 23589069
7. Localizzazione dell'espressione della PRL-2 e determinazione degli effetti del Mg(2+) alimentare sui livelli di espressione.  |  Gungabeesoon, J., et al. 2016. Histochem Cell Biol. 146: 99-111. PMID: 27015884
8. La fosfatasi PRL-3 influisce sull'omeostasi intestinale alterando la composizione delle cellule della cripta.  |  Rubio, T., et al. 2021. J Mol Med (Berl). 99: 1413-1426. PMID: 34129057
9. L'aumento di PRL-1 nelle MSC derivate dal BM innesca il metabolismo anaerobico attraverso i mitocondri in un modello di ratto colestatico.  |  Kim, JY., et al. 2023. Mol Ther Nucleic Acids. 31: 512-524. PMID: 36865088
10. PRL-2 e PRL-3 di topo, due proteine tirosin-fosfatasi potenzialmente prenilate omologhe alla PRL-1.  |  Zeng, Q., et al. 1998. Biochem Biophys Res Commun. 244: 421-7. PMID: 9514946

L'anticorpo PRL-3 preferito è l'anticorpo PRL-3 (318): sc-130355.