Anticorpo p53 (BP 53.12): sc-81168

L'anticorpo p53 (BP 53.12) è un anticorpo monoclonale di topo IgG2a a catena leggera kappa, sollevato contro il terminale N di p53 di origine umana, è uno strumento importante utilizzato per rilevare e studiare la proteina p53 all'interno di cellule e tessuti. Questo anticorpo di topo p53 (BP 53.12) si lega specificamente alla p53, consentendo ai ricercatori di esaminare i suoi livelli di espressione e la sua localizzazione attraverso tecniche come l'ELISA, l'immunoistochimica, il western blotting e la microscopia ad immunofluorescenza in campioni umani. In particolare, consente di rilevare sia il tipo selvatico che il mutante p53 in condizioni di denaturazione e non denaturazione. Utilizzando l'anticorpo anti-p53 (BP 53.12), gli scienziati possono studiare le alterazioni della p53 che sono comuni in vari tipi di cancro, molti dei quali comportano mutazioni o disregolazione di questa proteina. Codificata dal gene TP53, la proteina p53 è un soppressore tumorale fondamentale nelle cellule umane; agendo come fattore di trascrizione, la p53 regola i geni che controllano i processi cellulari vitali come la riparazione del DNA, l'arresto del ciclo cellulare, la morte cellulare programmata e la senescenza. Quando le cellule subiscono uno stress o un danno al DNA, p53 si attiva e può mettere in pausa il ciclo cellulare in punti di controllo come G1/S o G2/M, offrendo l'opportunità ai meccanismi di riparazione del DNA di riparare il danno. Se il danno è irreparabile, la p53 può avviare l'apoptosi per impedire la propagazione delle cellule con anomalie genetiche, inibendo così lo sviluppo del tumore. Lo studio della p53 con l'aiuto dell'anticorpo monoclonale p53 (BP 53.12) migliora la nostra comprensione dei meccanismi di soppressione del tumore e aiuta lo sviluppo di potenziali strategie terapeutiche mirate al percorso della p53.

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Anticorpo p53 (BP 53.12) Riferimenti:

1. La fosforilazione di Ser-20 media la stabilizzazione della p53 umana in risposta al danno al DNA.  |  Chehab, NH., et al. 1999. Proc Natl Acad Sci U S A. 96: 13777-82. PMID: 10570149
2. Modifica post-traduzionale della proteina p53 in risposta alle radiazioni ionizzanti, analizzata con la spettrometria di massa.  |  Abraham, J., et al. 2000. J Mol Biol. 295: 853-64. PMID: 10656795
3. Accumulo nucleare della proteina p53 e apoptosi indotta da vari agenti antitumorali, irradiazione u.v. e shock termico nei fibroblasti primari della pelle umana normale.  |  Chikayama, S., et al. 2000. Int J Oncol. 16: 1117-24. PMID: 10811983
4. Stabilizzazione della proteina p53 sostituita con alanina a Ser15, Thr18 e Ser20 in risposta alle radiazioni ionizzanti.  |  Yamauchi, M., et al. 2004. Biochem Biophys Res Commun. 323: 906-11. PMID: 15381086
5. Ruolo essenziale di p53 nell'apoptosi indotta dalla silice.  |  Wang, L., et al. 2005. Am J Physiol Lung Cell Mol Physiol. 288: L488-96. PMID: 15557088
6. L'espressione di proteine p53 mutanti nel cancro al polmone è correlata alla classe di mutazione del gene p53.  |  Bodner, SM., et al. 1992. Oncogene. 7: 743-9. PMID: 1565469
7. Rilevamento elettrochimico senza etichetta della proteina core domain p53 sull'elettrodo immobilizzato con un anticorpo.  |  Yeo, J., et al. 2009. Anal Chem. 81: 4770-7. PMID: 19435284
8. Approfondimenti sulla struttura e sulla stabilità delle proteine evolutive del soppressore tumorale p53.  |  Pagano, B., et al. 2013. PLoS One. 8: e76014. PMID: 24124530
9. Isoforme multiple della proteina p53 e formazione di complessi oligomerici con le proteine di shock termico Hsp70 e Hsp90 nella linea cellulare del tumore mammario umano T47D.  |  Selkirk, JK., et al. 1994. Appl Theor Electrophor. 4: 11-8. PMID: 7811761
10. Il targeting terapeutico del gene soppressore del tumore p53.  |  Beaudry, GA., et al. 1996. Curr Opin Biotechnol. 7: 592-600. PMID: 8939636

L'anticorpo p53 preferito è l'anticorpo p53 (DO-1): sc-126.