Anticorpo p53 (B-P3): sc-65334

L'anticorpo p53 (B-P3) è un anticorpo monoclonale di topo IgG2a a catena leggera kappa, altamente specifico per il rilevamento di p53 nelle specie di topo, ratto e uomo. L'anticorpo monoclonale p53 (B-P3) viene sollevato contro una proteina ricombinante corrispondente agli aminoacidi 16-25 di p53 di origine umana. La proteina p53 è una proteina soppressore del tumore critica, coinvolta nel mantenimento della stabilità genomica. L'anticorpo monoclonale di topo p53 (B-P3) è uno strumento prezioso per studiare l'espressione e la funzione di p53 in diversi saggi sperimentali di biologia molecolare. p53, codificata dal gene TP53, svolge un ruolo chiave nella regolazione della riparazione del DNA, dell'arresto del ciclo cellulare, dell'apoptosi e della senescenza in risposta allo stress cellulare o al danno al DNA. Inibisce l'ulteriore progressione del ciclo cellulare per consentire la riparazione o innesca l'apoptosi quando il danno è irreparabile, impedendo così la formazione del tumore. Le modifiche post-traduzionali, come la fosforilazione e l'acetilazione, aumentano la stabilità e la funzionalità della p53. Studiando la p53 con l'anticorpo anti-p53 (B-P3), gli scienziati possono comprendere più a fondo come le mutazioni in questa proteina interrompono la sua funzione di soppressione del tumore. La ricerca sulla p53 è fondamentale per lo sviluppo di terapie antitumorali volte a ripristinare l'attività della p53 o a compensare la sua perdita nelle cellule tumorali. L'applicazione di questo anticorpo fornisce approfondimenti sui percorsi molecolari influenzati dalla p53 e sul modo in cui la sua disfunzione guida la progressione del cancro, aprendo la strada a progressi nella diagnostica oncologica.

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Anticorpo p53 (B-P3) Riferimenti:

1. Progressi cellulari e molecolari nella delucidazione della funzione di p53.  |  Shay, JW., et al. 1992. Mutat Res. 277: 163-71. PMID: 1378532
2. Analisi funzionale del soppressore tumorale p53 nel lievito.  |  Smardová, J., et al. 2005. Differentiation. 73: 261-77. PMID: 16138827
3. Guadagno di funzione dei mutanti tumorali della p53 nell'interrompere i percorsi critici di risposta al danno al DNA.  |  Song, H. and Xu, Y. 2007. Cell Cycle. 6: 1570-3. PMID: 17598983
4. Simulazione di dinamica molecolare della proteina S100B per esplorare il blocco del ligando nell'interazione con la proteina p53.  |  Zhou, Z. and Li, Y. 2009. J Comput Aided Mol Des. 23: 705-14. PMID: 19597941
5. Recenti scoperte nel campo della ciclicità, della crescita e dell'invecchiamento della p53.  |  McCubrey, JA. and Demidenko, ZN. 2012. Aging (Albany NY). 4: 887-93. PMID: 23425920
6. Meccanismi di stabilizzazione della p53 mutante nel cancro.  |  Frum, RA. and Grossman, SR. 2014. Subcell Biochem. 85: 187-97. PMID: 25201195
7. Mutazioni del soppressore tumorale p53 e cancro al seno: un'analisi critica.  |  Ozbun, MA. and Butel, JS. 1995. Adv Cancer Res. 66: 71-141. PMID: 7793321
8. Perdita specifica delle cellule tumorali della proteina p53 in un modello unico in vitro di progressione del tumore al seno umano.  |  Liu, XL., et al. 1994. Carcinogenesis. 15: 1969-73. PMID: 7923592
9. Il tipo selvaggio di p53 con splicing alternativo: legame al DNA e interazione con la proteina p53 principale in vitro e nelle cellule.  |  Wu, Y., et al. 1994. EMBO J. 13: 4823-30. PMID: 7957051
10. Espressione e stabilità della proteina p53 nelle cellule epiteliali mammarie umane normali.  |  Delmolino, L., et al. 1993. Carcinogenesis. 14: 827-32. PMID: 8504474

L'anticorpo p53 preferito è l'anticorpo p53 (DO-1): sc-126.