Anticorpo P23 (G-7): sc-376725

La P23, nota anche come PTGES3 (prostaglandina E sintasi 3) o TEBP (telomerase-binding protein p23), è una proteina espressa in modo ubiquitario che funziona come cochaperone e svolge un ruolo importante nella trasduzione del segnale. Una delle numerose proteine del complesso chaperone molecolare basato su HSP 90, P23 promuove la rottura dei complessi regolatori trascrizionali interrompendo l'attivazione trascrizionale mediata dai recettori. P23 agisce in modo ormono-dipendente per chaperonare il recettore degli estrogeni alfa (ERα), un complesso steroideo, nella sua forma matura e per regolare l'espressione dei geni correlati a ERα. Localizzato nel citoplasma, P23 interagisce con il recettore dei glucocorticoidi (GR) e, attraverso il disassemblaggio del macchinario di trascrizione del GR, si ritiene che inibisca la trascrizione GR-dipendente. Il coinvolgimento di P23 in varie vie mediate dai recettori steroidei suggerisce uno stretto coinvolgimento nella trasduzione del segnale e nella regolazione dei processi cellulari. L'iperregolazione di P23 è implicata nell'invasione e nelle metastasi di vari tipi di cancro.

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Anticorpo P23 (G-7) Riferimenti:

1. I chaperoni molecolari p23 agiscono in una fase tardiva dell'azione del recettore intracellulare per influenzare in modo differenziato l'efficacia del ligando.  |  Freeman, BC., et al. 2000. Genes Dev. 14: 422-34. PMID: 10691735
2. Localizzazione dei siti di interazione tra p23 e Hsp90 in soluzione.  |  Martinez-Yamout, MA., et al. 2006. J Biol Chem. 281: 14457-64. PMID: 16565516
3. cPGES/p23 è necessario per la funzione del recettore dei glucocorticoidi e per la crescita embrionale, ma non per la sintesi della prostaglandina E2.  |  Lovgren, AK., et al. 2007. Mol Cell Biol. 27: 4416-30. PMID: 17438133
4. La p23/Sba1p protegge dagli inibitori di Hsp90 indipendentemente dalla sua attività chaperonica intrinseca.  |  Forafonov, F., et al. 2008. Mol Cell Biol. 28: 3446-56. PMID: 18362168
5. Una forma tronca di p23 regola l'attività della telomerasi attraverso l'interruzione della funzione di Hsp90.  |  Woo, SH., et al. 2009. J Biol Chem. 284: 30871-80. PMID: 19740745
6. La mappa funzionale globale del chaperone molecolare p23 rivela un'ampia rete cellulare.  |  Echtenkamp, FJ., et al. 2011. Mol Cell. 43: 229-41. PMID: 21777812
7. L'up-regulation mediata da miRNA del cochaperone p23 agisce come fattore anti-apoptotico nella leucemia linfoblastica acuta infantile.  |  Liu, X., et al. 2012. Leuk Res. 36: 1098-104. PMID: 22677230
8. Il virus della clorosi della lattuga P23 sopprime il silenziamento dell'RNA e induce una necrosi locale con maggiore gravità a temperature elevate.  |  Kubota, K. and Ng, JC. 2016. Phytopathology. 106: 653-62. PMID: 26828232
9. I chaperoni molecolari Hsp90 e p23 controllano l'architettura della cromatina mantenendo il pool funzionale del rimodellatore della cromatina RSC.  |  Echtenkamp, FJ., et al. 2016. Mol Cell. 64: 888-899. PMID: 27818141
10. La down-regulation di p23 nelle cellule epiteliali polmonari normali riduce la tossicità dell'esposizione al benzo[a]pirene e al condensato del fumo di sigaretta attraverso un meccanismo dipendente dal recettore degli idrocarburi arilici.  |  Chen, J., et al. 2019. Toxicol Sci. 167: 239-248. PMID: 30204910

L'anticorpo P23 preferito è l'anticorpo P23 (JJ6): sc-101496.