Le proteine da shock termico (HSP) comprendono un gruppo di proteine altamente conservate e abbondantemente espresse con diverse funzioni, tra cui l'assemblaggio e il sequestro di complessi multiproteici, il trasporto di catene polipetidiche nascenti attraverso le membrane cellulari e la regolazione del ripiegamento delle proteine. Le proteine da shock termico (note anche come chaperoni molecolari) si dividono in sei famiglie generali: HSP 90, HSP 70, HSP 60, le HSP a basso peso molecolare, le immunofilline e la famiglia HSP 110. La famiglia a basso peso molecolare include HSP 10, HSP 20, HSP 27, HSP 32 e HSP 40. La HSP 27 è una proteina citoplasmatica espressa in modo costitutivo che si co-localizza nel nucleo in caso di stress indotto da un insulto. Il calore, le citochine e gli ormoni sono tra i fattori che stimolano la sintesi di HSP 27. In vitro, HSP 27 diventa una proteina citoplasmatica costitutiva. In vitro, HSP 27 diventa altamente fosforilata in seguito all'esposizione allo stress. La scoperta che HSP 27 è regolata da ormoni come gli estrogeni ha portato a studi che stabiliscono una relazione tra HSP 27 e il cancro al seno.
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Nome del prodotto | Codice del prodotto | UNITÀ | Prezzo | Quantità | Preferiti | |
HSP 27 Anticorpo (G3.1) | sc-59562 | 100 µg/ml | $316.00 |