Anticorpo Hemoglobin γ (B-4): sc-377395

L'emoglobina (Hgb) è accoppiata a quattro anelli tetrapirrolici legati al ferro e al metene (eme). I loci globinici α (16p13.3; 5'-ζ-pseudoz-pseudo α2-pseudo α1-α2-α1-œ1-3') e β (11p15.5) determinano la struttura di base dell'emoglobina. La porzione globinica dell'emoglobina è costituita da due catene α e due catene β disposte a coppie che formano un tetramero. Ciascuna delle quattro catene globiniche si associa covalentemente a un gruppo eme. I legami tra le catene α e β sono più deboli rispetto a quelli tra catene globiniche simili, formando così un piano di clivaggio importante per il legame e il rilascio di ossigeno. L'alta affinità per l'ossigeno si verifica quando si rilassa il piano di clivaggio α1-β2. Quando le due interfacce α1-β2 sono strettamente legate, l'emoglobina ha una bassa affinità per l'ossigeno. L'Hb A, che contiene due catene α più due catene β, comprende il 97% dell'emoglobina totale circolante. Il restante 3% dell'emoglobina totale circolante è costituito da Hb A-2, che consiste di due catene α più due catene δ, e dall'emoglobina fetale (Hb F), che consiste di due catene α insieme a due catene γ.

L'anticorpo Hemoglobin β preferito è l'anticorpo Hemoglobin β (37-8): sc-21757.