Anticorpo Hemoglobin β (21): sc-130321

L'emoglobina (Hgb) è accoppiata a quattro anelli tetrapirrolici legati al ferro e al metene (eme). I loci globinici α (16p13.3; 5'-ζ-pseudoz-pseudo α2-pseudo α1-α2-α1-œ1-3') e β (11p15.5) determinano la struttura di base dell'emoglobina. La porzione globinica dell'emoglobina è costituita da due catene α e due catene β disposte a coppie che formano un tetramero. Ciascuna delle quattro catene globiniche si associa covalentemente a un gruppo eme. I legami tra le catene α e β sono più deboli rispetto a quelli tra catene globiniche simili, formando così un piano di clivaggio importante per il legame e il rilascio di ossigeno. L'alta affinità per l'ossigeno si verifica quando si rilassa il piano di clivaggio α1-β2. Quando le due interfacce α1-β2 sono strettamente legate, l'emoglobina ha una bassa affinità per l'ossigeno. L'Hb A, che contiene due catene α più due catene β, comprende il 97% dell'emoglobina totale circolante. Il restante 3% dell'emoglobina totale circolante è costituito da Hb A-2, che consiste di due catene α più due catene δ, e dall'emoglobina fetale (Hb F), che consiste di due catene α insieme a due catene γ.

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Anticorpo Hemoglobin β (21) Riferimenti:

1. Un legame H aggiuntivo nell'interfaccia alfa 1 beta 2 come base strutturale per la bassa affinità con l'ossigeno e l'alta cooperatività di una nuova emoglobina ricombinante (beta L105W).  |  Fang, TY., et al. 2000. Biochemistry. 39: 13708-18. PMID: 11076510
2. Trombocitopenia ed eritrocitosi nei topi con una mutazione nel gene che codifica la catena minore dell'emoglobina β.  |  Kauppi, M., et al. 2012. Proc Natl Acad Sci U S A. 109: 576-81. PMID: 22203977
3. Impronta dinamica della triade catalitica di Falcipain-2 nello stato legato all'emoglobina-β.  |  Omotuyi, IO. and Hamada, T. 2015. J Biomol Struct Dyn. 33: 1027-36. PMID: 24943200
4. Il sale, il fosfato e l'effetto Bohr nel terminale C della catena beta dell'emoglobina, studiati mediante scambio di idrogeno.  |  Louie, G., et al. 1988. J Mol Biol. 201: 765-72. PMID: 3172204
5. Regolazione della sintesi della catena beta dell'emoglobina nelle cellule eritroidi del midollo osseo da parte delle catene alfa.  |  Wolf, JL., et al. 1973. Proc Natl Acad Sci U S A. 70: 3405-9. PMID: 4519634
6. La solubilità dell'emoglobina beta 4 S, la subunità mutante dell'emoglobina falciforme.  |  Benesch, R., et al. 1973. Biochem Biophys Res Commun. 55: 261-5. PMID: 4767302
7. I domini di ripiegamento come strumenti funzionali nei sistemi allosterici: un dominio dipendente dall'eme nelle subunità beta dell'emoglobina.  |  Franchi, D., et al. 1982. Biochemistry. 21: 6181-7. PMID: 7150550
8. Prove di una differenza di affinità delle catene beta A e beta S dell'emoglobina umana per le catene alfa.  |  Shaeffer, JR. 1980. J Biol Chem. 255: 2322-4. PMID: 7358673
9. Indipendenza dallo ione cloruro dell'effetto Bohr in un mutante dell'emoglobina umana beta (V1M+H2deleted).  |  Fronticelli, C., et al. 1994. J Biol Chem. 269: 23965-9. PMID: 7929044
10. La regione NH2-terminale della catena beta dell'emoglobina falciforme. II. Caratterizzazione di anticorpi monospecifici.  |  Young, NS., et al. 1976. J Biol Chem. 251: 6431-8. PMID: 977582

L'anticorpo Hemoglobin β preferito è l'anticorpo Hemoglobin β (37-8): sc-21757.