Anticorpo γS-crystallin (E-9): sc-515095

L'anticorpo γS-crystallin (E-9) è un anticorpo monoclonale IgG1 di topo che rileva la γS-crystallin in campioni di topo, ratto e uomo attraverso applicazioni quali western blotting (WB), immunoprecipitazione (IP), immunofluorescenza (IF) e saggio di immunoassorbimento enzimatico (ELISA). La γS-cristallina, nota anche come beta-cristallina S, è una proteina di 178 aminoacidi caratterizzata da una forma monomerica e da una struttura beta a due domini unica, fondamentale per il mantenimento della trasparenza del cristallino e dell'indice di rifrazione nell'occhio. L'anticorpo anti-cristallina γS (E-9) appartiene alla famiglia dei geni della beta/gamma-cristallina ed è mappato sul cromosoma umano 3. L'integrità strutturale della γS-cristallina è fondamentale, poiché qualsiasi alterazione può portare all'aggregazione e alla conseguente opacità del cristallino, un segno distintivo della cataratta congenita. L'anticorpo monoclonale γS-crystallin (E-9) è particolarmente prezioso per i ricercatori che studiano i meccanismi molecolari alla base della trasparenza del cristallino e della formazione della cataratta, fornendo indicazioni su potenziali bersagli terapeutici per le patologie oculari.

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Anticorpo γS-crystallin (E-9) Riferimenti:

1. Cristalline gamma del cristallino dell'occhio umano.  |  Vendra, VP., et al. 2016. Biochim Biophys Acta. 1860: 333-43. PMID: 26116913
2. La deamidazione di N76 nella cristallina gamma-S umana favorisce la formazione di dimeri.  |  Ray, NJ., et al. 2016. Biochim Biophys Acta. 1860: 315-24. PMID: 26318015
3. I cationi bivalenti e la divergenza della funzione della cristallina beta-gamma.  |  Roskamp, KW., et al. 2019. Biochemistry. 58: 4505-4518. PMID: 31647219
4. La variante S39C correlata alla cataratta aumenta la sensibilità della cristallina γS allo stress ambientale distruggendo i legami crociati disolfuro intermolecolari.  |  Yang, X., et al. 2020. Biochem Biophys Res Commun. 526: 459-465. PMID: 32234236
5. Il legame tra la cristallina gamma umana e il rame aiuta a tamponare l'aggregazione causata dal danno ossidativo.  |  Roskamp, KW., et al. 2020. Biochemistry. 59: 2371-2385. PMID: 32510933
6. La G18V, causa della cataratta, elimina l'antagonismo dell'ATP contro la destabilizzazione della cristallina umana γS indotta dall'affollamento.  |  He, Y., et al. 2020. Biochem Biophys Res Commun. 530: 554-560. PMID: 32753316
7. La cristallina gamma-S umana resiste allo svolgimento nonostante l'ampia modificazione chimica dovuta all'esposizione alle radiazioni ionizzanti.  |  Norton-Baker, B., et al. 2022. J Phys Chem B. 126: 679-690. PMID: 35021623
8. Disturbo acquisito e asimmetria in un modello di aggregazione della cristallina gamma con scambio di dominio.  |  Sagar, V. and Wistow, G. 2022. J Mol Biol. 434: 167559. PMID: 35341744
9. Impatto del perossido di idrogeno sulla struttura, stabilità e proprietà aggregative della cristallina gamma umana.  |  Vendra, VPR. 2023. J Biosci. 48: PMID: 36856090
10. Il diciottesimo amminoacido, la glicina, svolge un ruolo essenziale nel mantenimento della stabilità strutturale della cristallina γS, collegandosi alla cataratta congenita.  |  Zhu, S., et al. 2023. Int J Biol Macromol. 251: 126339. PMID: 37586630

L'anticorpo γS-crystallin preferito è l'anticorpo γS-crystallin (A-3): sc-374265.