Anticorpo connexin 32 (HAM8): sc-21794

Le proteine della famiglia delle connexine formano complessi esamerici chiamati "connexoni" che facilitano il movimento di proteine a basso peso molecolare tra le cellule attraverso le giunzioni gap. Le proteine connexine condividono una topologia comune di quattro domini transmembrana a-elici, due anse extracellulari, un'ansa citoplasmatica e le terminazioni N e C citoplasmatiche. Molte delle principali differenze funzionali derivano da specifiche sostituzioni aminoacidiche nei domini più altamente conservati, le regioni transmembrana ed extracellulare. Ciascuna delle circa 20 isoforme di connexina produce canali con permeabilità e sensibilità elettrica e chimica distinte; pertanto, una connexina di solito non può sostituirsi completamente a un'altra. Di conseguenza, un'ampia varietà di fenotipi maligni si associa alla diminuzione dell'espressione delle connexine e della comunicazione della giunzione gap, a seconda della particolare connexina interessata. Ad esempio, mutazioni nella connexina 32 provocano la malattia di Charcot-Marie-Tooth, una malattia demielinizzante del sistema nervoso periferico.