Anticorpo Complexin-1/2 (B-9): sc-514321

Complexin-1 e Complexin-2, designati anche Synaphin-1 e Synaphin-2, contengono un dominio centrale a-elico di circa 58 aminoacidi. La Complexina-1 e la Complexina-2 sono espresse nei terminali presinaptici dei neuroni ippocampali inibitori ed eccitatori, rispettivamente, e in pool citoplasmatici durante le prime fasi dello sviluppo. Le complessine promuovono la formazione di precomplessi SNARE (recettori proteici di attacco del fattore solubile N-etilmaleimide-sensibile) legandosi alla sinassina con il suo dominio a-elico. Le complessine sono importanti regolatori del rilascio di trasmettitori in una fase tardiva del rilascio di neurotrasmettitori dipendente dal calcio o subito dopo la fase di innesco del calcio del rilascio rapido e sincrono di trasmettitori e che precede la fusione delle vescicole. I neuroni privi di complessine mostrano una ridotta efficienza di rilascio del trasmettitore dovuta a una minore sensibilità al calcio del processo di secrezione sinaptica. La complessina-2 può avere un ruolo solo nell'LTP (potenziamento a lungo termine) dopo la stimolazione tetanica. Una perdita progressiva di Complexin-2 si verifica nel cervello di topi portatori della mutazione della malattia di Huntington, una malattia neurodegenerativa autosomica dominante. Le alterazioni nel rilascio del neurotrasmettitore potrebbero contribuire alle disfunzioni motorie, emotive e cognitive osservate in questi topi.

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Anticorpo Complexin-1/2 (B-9) Riferimenti:

1. I topi knockout per la complessina 1 presentano marcati deficit nei comportamenti sociali, ma sembrano essere cognitivamente normali.  |  Drew, CJ., et al. 2007. Hum Mol Genet. 16: 2288-305. PMID: 17652102
2. Regolazione della complessina 1 e della complessina 2 nella corteccia prefrontale umana in via di sviluppo.  |  Salimi, K., et al. 2008. Synapse. 62: 273-82. PMID: 18240322
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4. I cambiamenti di espressione di Complexin-1 e Foxp1 sono nuovi effetti cerebrali della patologia da alfa-sinucleina.  |  Gispert, S., et al. 2015. Mol Neurobiol. 52: 57-63. PMID: 25112678
5. La complessina induce un cambiamento conformazionale all'estremità C-terminale prossimale della membrana del complesso SNARE.  |  Choi, UB., et al. 2016. Elife. 5: PMID: 27253060
6. Il dominio C-terminale della complessina-1 di mammifero si localizza in membrane altamente curve.  |  Gong, J., et al. 2016. Proc Natl Acad Sci U S A. 113: E7590-E7599. PMID: 27821736
7. Il legame della complessina con le membrane e le t-SNARE dell'accettore spiega il suo effetto di bloccaggio sulla fusione.  |  Zdanowicz, R., et al. 2017. Biophys J. 113: 1235-1250. PMID: 28456331
8. Tipi cellulari e sinapsi che esprimono le proteine regolatrici del complesso SNARE Complexin 1 e Complexin 2 nella retina dei mammiferi.  |  Lux, UT., et al. 2021. Int J Mol Sci. 22: PMID: 34360929
9. La stabilizzazione del nucleo SNARE da parte della Complessina-1 facilita l'espansione del poro di fusione.  |  Pierson, J. and Shin, YK. 2021. Front Mol Biosci. 8: 805000. PMID: 34970598
10. VAMP2 regola la separazione di fase dell'α-sinucleina.  |  Agarwal, A., et al. 2024. Nat Cell Biol. 26: 1296-1308. PMID: 38951707

L'anticorpo Complexin-1/2 preferito è l'anticorpo Complexin-1/2 (D-9): sc-365152.