Anticorpo caspase-3 p17 (G-5): sc-166589

La caspasi-3, nota anche come apopain, SCA-1, Yama e CPP32, è una cisteina proteasi aspartato-specifica che appartiene alla sottofamiglia delle caspasi ICE. La caspasi-3 è espressa nelle cellule come precursore inattivo da cui vengono generate proteoliticamente le subunità p17 e p11 della caspasi-3 matura durante l'apoptosi. Il precursore della caspasi-3 viene prima scisso a livello di Asp 175-Ser 176 per produrre la subunità p11 e il peptide p20. Successivamente, il peptide p20 viene scisso a livello di Asp 28-Ser 29 per generare la subunità p17 matura. L'enzima caspasi-3 attivo è un eterodimero composto da due subunità p17 e due p11. All'inizio dell'apoptosi, la caspasi-3 taglia proteoliticamente il PARP in corrispondenza di un legame Asp 216-Gly 217. Durante l'esecuzione della cascata apoptotica, la caspasi-3 attivata rilascia SREBP dalla membrana dell'ER in una reazione proteolitica diversa dalla loro normale attivazione sterolo-dipendente. La caspasi-3 taglia e attiva le SREBP tra il dominio di base helix-loop-helix leucine zipper e il dominio di attacco alla membrana. La caspasi-3 taglia e attiva anche le caspasi-6, -7 e -9. Il gene umano della caspasi-3 codifica una proteina citoplasmatica altamente espressa in polmoni, milza, cuore, fegato, reni e cellule del sistema immunitario.

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Anticorpo caspase-3 p17 (G-5) Riferimenti:

1. La conservazione delle subunità della caspasi-3 dalla degradazione contribuisce all'apoptosi evocata dalla lattacistina: qualsiasi singola lisina o coppia di lisine della subunità piccola è sufficiente per l'ubiquitinazione.  |  Chen, L., et al. 2003. Mol Pharmacol. 64: 334-45. PMID: 12869638
2. L'attività catalitica della caspasi-3 è necessaria per la sua degradazione: stabilizzazione del complesso attivo da parte di inibitori sintetici.  |  Tawa, P., et al. 2004. Cell Death Differ. 11: 439-47. PMID: 14713960
3. La traslocazione nucleare della caspasi-3 dipende dalla sua attivazione proteolitica e dal riconoscimento di una o più proteine substrato-simili.  |  Kamada, S., et al. 2005. J Biol Chem. 280: 857-60. PMID: 15569692
4. Sviluppo di un sistema di espressione della caspasi-3 bidirezionale per l'induzione dell'apoptosi.  |  White, MK., et al. 2008. Cancer Biol Ther. 7: 945-54. PMID: 18379198
5. Inibizione dell'attività e dell'attivazione della caspasi-3 da parte della glutatione proteica.  |  Huang, Z., et al. 2008. Biochem Pharmacol. 75: 2234-44. PMID: 18395187
6. L'impatto clinico del livello di caspasi-3 p17 circolante: un nuovo potenziale biomarcatore di lesioni miocardiche e malattie cardiovascolari.  |  Singh, KP., et al. 2011. Future Cardiol. 7: 443-5. PMID: 21797739
7. La regolazione dell'elaborazione della caspasi-3 da parte di cIAP2 controlla il passaggio tra attivazione pro-infiammatoria e morte cellulare nella microglia.  |  Kavanagh, E., et al. 2014. Cell Death Dis. 5: e1565. PMID: 25501826
8. Utilità dei peptidi circolanti di caspasi-3 p17 e caspasi-1 p20 e della troponina cardiaca 1 durante la cardioplegia per valutare la conservazione del miocardio.  |  Kim, M., et al. 2019. Am J Cardiol. 123: 899-904. PMID: 30617008
9. Un meccanismo sequenziale a due fasi per la produzione della forma matura p17:p12 della caspasi-3 in vitro.  |  Han, Z., et al. 1997. J Biol Chem. 272: 13432-6. PMID: 9148968
10. Effetti dei congeneri di NO legati al redox sull'apoptosi e sull'attività della caspasi-3.  |  Haendeler, J., et al. 1997. Nitric Oxide. 1: 282-93. PMID: 9441900

L'anticorpo caspase-3 preferito è l'anticorpo caspase-3 (E-8): sc-7272.