Caspase-1 inhibitor I (CAS 143313-51-3)
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L'inibitore della caspasi-1 I (Ac-YVAD-CHO, designato anche L-709049) è un inibitore potente, specifico e reversibile della caspasi-1 (Ki = 200 pM per la caspasi-1 ricombinante umana), della caspasi-4 e della caspasi-5. Gli inibitori delle caspasi svolgono un ruolo importante nello studio dei processi biologici. La famiglia delle caspasi funziona come componente chiave del meccanismo apoptotico e agisce per distruggere specifiche proteine bersaglio che sono fondamentali per la longevità cellulare. La caspasi-1, originariamente denominata ICE (per IL-1 converting enzyme), è un membro del gruppo di caspasi con grandi prodomini. La caspasi-1 attiva, un tetramero (p20/p10)2, è necessaria e sufficiente per la scissione del precursore dell'IL-1 e per l'induzione dell'apoptosi in alcune linee cellulari. L'inibitore della Caspasi-1 I ha dimostrato di inibire fortemente l'apoptosi indotta dall'anti-APO-1 nelle cellule L929-APO-1. Dopo l'uso dell'inibitore, è possibile utilizzare i saggi standard di apoptosi per esaminare le cellule trattate per verificare la presenza di apoptosi. Sono disponibili altri inibitori della caspasi-1:inibitore della caspasi-1 (sc-3069)inibitore della caspasi-1 VI (sc-3071)Inibitore della caspasi-1 II (sc-300323)Inibitore della caspasi-1 IV (sc-300324)
Caspase-1 inhibitor I (CAS 143313-51-3) Referenze
- Fas/CD95/Apo-I attiva la sfingomielinasi acida attraverso le caspasi. | Brenner, B., et al. 1998. Cell Death Differ. 5: 29-37. PMID: 10200443
- La depolarizzazione e un donatore di NO stimolano il rilascio di interleuchina-1beta dall'ipotalamo di ratto attraverso un meccanismo che coinvolge la caspasi 1. | Tringali, G., et al. 1999. Neurosci Lett. 276: 119-22. PMID: 10624806
- L'inibizione della caspasi-1 induce la morte cellulare nelle cellule di carcinoma pancreatico e potenzialmente modula i livelli di espressione delle proteine della famiglia bcl-2. | Schlosser, S., et al. 2001. FEBS Lett. 491: 104-8. PMID: 11226429
- Una nuova proteasi cisteinica eterodimerica è necessaria per l'elaborazione dell'interleuchina-1 beta nei monociti. | Thornberry, NA., et al. 1992. Nature. 356: 768-74. PMID: 1574116
- Il TLR3 media il rilascio di IL-1β e la morte cellulare nei cheratinociti in modo caspasi-4 dipendente. | Grimstad, Ø., et al. 2013. J Dermatol Sci. 72: 45-53. PMID: 23845419
- L'attivazione dell'inflammasoma NLRP3/Caspase-1 è ridotta nei macrofagi alveolari dei pazienti con cancro al polmone. | Lasithiotaki, I., et al. 2018. PLoS One. 13: e0205242. PMID: 30365491
- Coinvolgimento di una proteasi ICE-like nell'apoptosi mediata da Fas. | Enari, M., et al. 1995. Nature. 375: 78-81. PMID: 7536900
- Struttura cristallina dell'enzima di conversione dell'interleuchina-1 beta cisteina proteasi: un omodimero (p20/p10)2. | Walker, NP., et al. 1994. Cell. 78: 343-52. PMID: 8044845
- La CPP32/apopina è una proteasi chiave simile all'enzima di conversione dell'interleuchina 1 beta, coinvolta nell'apoptosi mediata da Fas. | Schlegel, J., et al. 1996. J Biol Chem. 271: 1841-4. PMID: 8567626
- I monofosfati di diidroeptaprenile e diidrodecaprenile inducono l'apoptosi mediata dall'attivazione della proteasi caspasi-3-like. | Yasugi, E., et al. 1998. Biochim Biophys Acta. 1389: 132-40. PMID: 9461254
- Le caspasi: nemici interni. | Thornberry, NA. and Lazebnik, Y. 1998. Science. 281: 1312-6. PMID: 9721091
- Inibizione delle caspasi umane da parte di inibitori peptidici e macromolecolari. | Garcia-Calvo, M., et al. 1998. J Biol Chem. 273: 32608-13. PMID: 9829999
- L'apoptosi indotta da Shigella dipende dalla caspasi-1 che si lega a IpaB. | Hilbi, H., et al. 1998. J Biol Chem. 273: 32895-900. PMID: 9830039
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