Le calpine sono proteasi cisteiniche intracellulari non lisosomiali, attivate dal calcio, che mediano processi specifici dipendenti dal Ca2+, tra cui la fusione cellulare, la mitosi e la meiosi. Le calpaine sono eterodimeri di una piccola subunità regolatrice e di una delle tre grandi subunità catalitiche, designate calpaina 1, calpaina 2 e calpaina p94. La calpaina 1 è una proteasi intracellulare calcio-dipendente che taglia le proteine citoscheletriche e sottomembranose. La calpaina-1 si co-localizza con l'antigene leucocitario umano-DR (HLA-DR) sulla microglia attivata nel cervello che invecchia. La calpaina influenza il processo di spermatogenesi e gli eventi che precedono la fecondazione, come la reazione dell'acrosoma. La calpastatina regola la calpina inibendo sia l'attività proteolitica della calpina sia il suo legame con le membrane. La calpastatina esiste in due tipi, di tipo tissutale e di tipo eritrocitario, risultanti da uno splicing alternativo e da un'elaborazione proteolitica.
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Anticorpo Calpastatin (PI-9) Riferimenti:
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- La calpastatina previene l'iperattivazione dei macrofagi mediata da NF-κB e attenua la colite. | Huang, Z., et al. 2013. J Immunol. 191: 3778-88. PMID: 23986533
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- Ruolo inaspettato del dominio L della calpastatina durante l'attivazione autoproteolitica della calpaina eritrocitaria umana. | De Tullio, R., et al. 2018. Biosci Rep. 38: PMID: 29572388
- Una nuova calpastatina umana con skipping della regione inibitoria protegge la calpaina-1 dall'inattivazione e dalla degradazione. | Sparatore, B., et al. 2019. Biochim Biophys Acta Mol Cell Res. 1866: 1260-1271. PMID: 30959065
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- Cleavage dell'inibitore della calpaina, la calpastatina, durante l'apoptosi. | Pörn-Ares, MI., et al. 1998. Cell Death Differ. 5: 1028-33. PMID: 9894609