Anticorpo apoC-III (8H7): sc-293227

L'anticorpo apoC-III (8H7) è un anticorpo monoclonale di topo IgG2a a catena leggera kappa che rileva la proteina apoC-III di origine umana mediante western blotting (WB), immunoprecipitazione (IP), immunofluorescenza (IF) e saggio di immunoassorbimento enzimatico (ELISA). L'anticorpo anti-apoC-III (8H7) è disponibile nel formato non coniugato. La proteina apoC-III svolge un ruolo cruciale nel metabolismo dei lipidi, in particolare nella regolazione delle lipoproteine ricche di trigliceridi. La proteina apoC-III è sintetizzata principalmente nel fegato e inibisce la lipoproteina lipasi e la lipasi epatica, enzimi essenziali per la scomposizione dei trigliceridi nel flusso sanguigno. Ritardando il catabolismo delle lipoproteine, la proteina apoC-III contribuisce all'innalzamento dei livelli di trigliceridi, un importante fattore di rischio per le malattie cardiovascolari. La comprensione della funzione della proteina apoC-III è fondamentale per lo sviluppo di strategie terapeutiche volte a gestire la dislipidemia e a ridurre il rischio di malattie cardiache. Il gene apoC-III si trova sul cromosoma 11q23 e l'espressione è strettamente regolata, il che rende la proteina apoC-III un importante bersaglio per la ricerca sul metabolismo lipidico e la salute cardiovascolare.

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Anticorpo apoC-III (8H7) Riferimenti:

1. Approfondimenti sul metabolismo dell'apolipoproteina C da topi transgenici e gene-target.  |  Jong, MC. and Havekes, LM. 2000. Int J Tissue React. 22: 59-66. PMID: 10937355
2. Espressione regolata del cluster genico dell'apolipoproteina E/C-I/C-IV/C-II nei macrofagi murini e umani. Un ruolo critico per i recettori nucleari epatici X alfa e beta.  |  Mak, PA., et al. 2002. J Biol Chem. 277: 31900-8. PMID: 12032151
3. ApoC-IV umana: isolamento, caratterizzazione e quantificazione immunochimica nel plasma e nelle lipoproteine plasmatiche.  |  Kotite, L., et al. 2003. J Lipid Res. 44: 1387-94. PMID: 12700345
4. Puntare sull'ApoC-III per ridurre il rischio di malattia coronarica.  |  Khetarpal, SA., et al. 2016. Curr Atheroscler Rep. 18: 54. PMID: 27443326
5. Il target di apoC-III e ANGPTL3 nel trattamento dell'ipertrigliceridemia.  |  Nurmohamed, NS., et al. 2020. Expert Rev Cardiovasc Ther. 18: 355-361. PMID: 32511037
6. Il ruolo dell'ApoC-III sul metabolismo delle lipoproteine ricche di trigliceridi nell'uomo.  |  Borén, J., et al. 2020. Front Endocrinol (Lausanne). 11: 474. PMID: 32849270
7. Inibizione del complesso Angiopoietin-Like Protein 3 o 3/8 e ApoC-III nell'ipertrigliceridemia grave.  |  Larouche, M., et al. 2023. Curr Atheroscler Rep. 25: 1101-1111. PMID: 38095804
8. Ipertrigliceridemia associata a carenza di apolipoproteina C-II.  |  Breckenridge, WC., et al. 1978. N Engl J Med. 298: 1265-73. PMID: 565877
9. Identificazione e caratterizzazione di un nuovo gene umano (APOC4) nel locus dei geni dell'apolipoproteina E, C-I e C-II.  |  Allan, CM., et al. 1995. Genomics. 28: 291-300. PMID: 8530039
10. Identificazione, caratterizzazione, clonazione ed espressione dell'apolipoproteina C-IV, una nuova sialoglicoproteina delle lipoproteine plasmatiche di coniglio.  |  Zhang, LH., et al. 1996. J Biol Chem. 271: 1776-83. PMID: 8576182
11. L'espressione di una nuova apolipoproteina umana (apoC-IV) causa ipertrigliceridemia in topi transgenici.  |  Allan, CM. and Taylor, JM. 1996. J Lipid Res. 37: 1510-8. PMID: 8827523
12. Analisi in vivo del footprinting della regione di controllo epatica del locus genico dell'apolipoproteina E/C-I/C-IV/C-II umana.  |  Dang, Q. and Taylor, J. 1996. J Biol Chem. 271: 28667-76. PMID: 8910501