Date published: 2025-9-9

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4-Nitrophenyl-β-D- xylopyranoside (CAS 2001-96-9)

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Nomi alternativi:
PNPX; p-Nitrophenyl-β-D-xylopyranoside; PNP-β-D-Xyl
Applicazione:
4-Nitrophenyl-β-D- xylopyranoside è un substrato cromogenico della β-xilosidasi
Numero CAS:
2001-96-9
Purezza:
≥99%
Peso molecolare:
271.22
Formula molecolare:
C11H13NO7
Solo per uso in Ricerca. Non previsto per Uso Diagnostico o Terapeutico.
* Vedere Certificato di Analisi per informazioni sul lotto specifico (incluso il contenuto d'acqua).

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Il 4-Nitrofenil-β-D-xilopiranoside è un substrato di ricerca biochimica per studiare l'attività di enzimi come la β-xilosidasi. Quando viene utilizzato nei saggi enzimatici, il 4-Nitrofenil-β-D-xilopiranoside viene idrolizzato dalla β-xilosidasi per liberare 4-nitrofenolo, che può essere rilevato spettrofotometricamente. Ciò consente di misurare l'attività enzimatica e di determinare i parametri cinetici. La capacità di monitorare l'attività enzimatica lo rende utile nello studio del metabolismo dei carboidrati e nello sviluppo di inibitori enzimatici. Il 4-Nitrofenil-β-D-xilopiranoside è noto per la sua stabilità e affidabilità nei saggi biochimici.


4-Nitrophenyl-β-D- xylopyranoside (CAS 2001-96-9) Referenze

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  2. Dosaggio enzimatico delle acetilxilan esterasi su 4-nitrofenil beta-D-xilopiranosidi monoacetilati.  |  Biely, P., et al. 2004. Anal Biochem. 332: 109-15. PMID: 15301955
  3. Monitoraggio delle reazioni enzimatiche dei carboidrati mediante microdialisi quantitativa in vitro.  |  Modi, SJ. and LaCourse, WR. 2006. J Chromatogr A. 1118: 125-33. PMID: 16546198
  4. Il gruppo ossidrilico vicinale è un prerequisito per l'attivazione metallica dell'acetilxilan esterasi di Clostridium thermocellum.  |  Biely, P., et al. 2007. Biochim Biophys Acta. 1770: 565-70. PMID: 17261352
  5. Variazione della specificità relativa del substrato della beta-D-xilosidasi/alfa-L-arabinofuranosidasi bifunzionale mediante mutazioni in un singolo sito: ruoli della distorsione e del riconoscimento del substrato.  |  Jordan, DB. and Li, XL. 2007. Biochim Biophys Acta. 1774: 1192-8. PMID: 17689155
  6. Aminoalcoli come sonde del sito attivo a due sottositi della beta-D-xilosidasi di Selenomonas ruminantium.  |  Jordan, DB., et al. 2009. Biochim Biophys Acta. 1794: 144-58. PMID: 18973836
  7. Azione degli enzimi deacetilanti dello xilano sui derivati monoacetilici dei glicosidi 4-nitrofenilici del β-D-xilopiranosio e dell'α-L-arabinofuranosio.  |  Biely, P., et al. 2011. J Biotechnol. 151: 137-42. PMID: 21029756
  8. L'interazione dell'autolisina amidasi di Listeria monocytogenes con i glicosaminoglicani promuove l'adesione listeriale agli epatociti di topo.  |  Asano, K., et al. 2012. Biochimie. 94: 1291-9. PMID: 22386869
  9. Specificità posizionale delle acetilxilan esterasi sui polisaccaridi naturali: uno studio NMR.  |  Uhliariková, I., et al. 2013. Biochim Biophys Acta. 1830: 3365-72. PMID: 23375723
  10. Fasi limitanti di una β-d-xilosidasi a mantenimento della stereochimica di Geobacillus stearothermophilus che agisce su quattro substrati.  |  Jordan, DB. and Braker, JD. 2015. Arch Biochem Biophys. 583: 73-8. PMID: 26271441
  11. Una nuova β-xilosidasi GH5 termostabile da Thermogemmatispora sp. T81.  |  Tomazini, A., et al. 2019. N Biotechnol. 53: 57-64. PMID: 31299302
  12. Lo screening funzionale di una libreria metagenomica del rumine di capra Caatinga (Capra hircus) rivela una nuova GH3 β-xilosidasi.  |  Souto, BM., et al. 2021. PLoS One. 16: e0245118. PMID: 33449963
  13. La beta-D-xilosidasi di Trichoderma reesei è una beta-D-xilan xilidrolasi multifunzionale.  |  Herrmann, MC., et al. 1997. Biochem J. 321 (Pt 2): 375-81. PMID: 9020869

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