Date published: 2025-9-6

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4-Nitrophenyl α-D-galactopyranoside (CAS 7493-95-0)

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Nomi alternativi:
p-Nitrophenyl α-D-galactopyranoside
Applicazione:
4-Nitrophenyl α-D-galactopyranoside è un substrato cromogenico utilizzato per rilevare gli enzimi idrolasi
Numero CAS:
7493-95-0
Purezza:
≥98%
Peso molecolare:
301.25
Formula molecolare:
C12H15NO8
Solo per uso in Ricerca. Non previsto per Uso Diagnostico o Terapeutico.
* Vedere Certificato di Analisi per informazioni sul lotto specifico (incluso il contenuto d'acqua).

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Il 4-Nitrofenil α-D-galattopiranoside (4-NPG) è un composto sintetico costituito da un gruppo nitro attaccato a un galattopiranoside. Le applicazioni del 4-Nitrofenil α-D-galattopiranoside abbracciano diverse aree di ricerca scientifica. Viene spesso utilizzato come substrato per la β-galattosidasi, facilitando la rilevazione di questo enzima in vari contesti cellulari e tissutali. Inoltre, è stato determinante per studiare la struttura e la funzione degli enzimi nella via del metabolismo del galattosio. Il meccanismo d'azione del 4-Nitrofenil α-D-galattopiranoside è relativamente semplice. Quando è presente in una soluzione acquosa, il composto subisce un'idrolisi catalizzata dalla β-galattosidasi. Questa reazione porta alla formazione di galattosio e 4-nitrofenolo. Il galattosio risultante può successivamente subire un ulteriore metabolismo facilitato da altri enzimi all'interno della via del metabolismo del galattosio.


4-Nitrophenyl α-D-galactopyranoside (CAS 7493-95-0) Referenze

  1. Purificazione e caratterizzazione di alfa-galattosidasi da un fungo termofilo Thermomyces lanuginosus.  |  Puchart, V., et al. 2001. Biochim Biophys Acta. 1524: 27-37. PMID: 11078955
  2. Studio comparativo di nuove alfa-galattosidasi nelle reazioni di transglicosilazione.  |  Spangenberg, P., et al. 2000. Carbohydr Res. 329: 65-73. PMID: 11086687
  3. Alfa-galattosilazione enzimatica di un glucotetrasaccaride ciclico derivato dall'alternanza.  |  Biely, P., et al. 2001. Carbohydr Res. 332: 299-303. PMID: 11376609
  4. Glicosilazione di residui zuccherini interni di oligosaccaridi catalizzata da alfa-galattosidasi di Aspergillus fumigatus.  |  Puchart, V. and Biely, P. 2005. Biochim Biophys Acta. 1726: 206-16. PMID: 16150549
  5. Legame diretto dello zucchero alla LacY misurato mediante trasferimento di energia di risonanza.  |  Smirnova, IN., et al. 2006. Biochemistry. 45: 15279-87. PMID: 17176050
  6. Attività di Debaryomyces hansenii UFV-1 α-galattosidasi contro derivati α-D-galattopiranosidici.  |  Viana, PA., et al. 2011. Carbohydr Res. 346: 602-5. PMID: 21345419
  7. Corso stereochimico della reazione idrolitica catalizzata dall'alfa-galattosidasi di un batterio marino adattabile al freddo del genere Pseudoalteromonas.  |  Bakunina, IY., et al. 2014. Front Chem. 2: 89. PMID: 25353020
  8. Caratterizzazione di una α-galattosidasi acida dai semi di canapa (Cannabis sativa L.) e sua applicazione nella rimozione degli oligosaccaridi della famiglia del raffinosio (RFO).  |  Zhang, W., et al. 2018. Acta Biochim Pol. 65: 383-389. PMID: 30188963
  9. Sovraespressione e caratterizzazione di una nuova galattosidasi GH4 con attività β-galattosidasi da Bacillus velezensis SW5.  |  Li, N., et al. 2021. J Dairy Sci. 104: 9465-9477. PMID: 34127264
  10. Le lectine di Asparagus racemosus e Geodorum densiflorum inducono l'apoptosi nelle cellule tumorali alterando l'espressione di proteine e geni.  |  Kabir, SR., et al. 2021. Int J Biol Macromol. 191: 646-656. PMID: 34582909
  11. Identificazione di doppi siti attivi nella proteina GANA-1 di Caenorhabditis elegans: un ortologo degli enzimi umani α-GAL a e α-NAGA.  |  Cheong, CSY., et al. 2022. J Biomol Struct Dyn. 1-16. PMID: 35694994
  12. Determinazione delle idrolasi acide nelle piastrine umane.  |  Dangelmaier, CA. and Holmsen, H. 1980. Anal Biochem. 104: 182-91. PMID: 6247939

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Nome del prodottoCodice del prodottoUNITÀPrezzoQuantitàPreferiti

4-Nitrophenyl α-D-galactopyranoside, 100 mg

sc-220978
100 mg
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500 mg
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