Gli inibitori chimici della proteina ZIP3, trasportatore di zinco, possono interferire con la sua funzione attraverso vari meccanismi, principalmente prendendo di mira i residui di cisteina e i siti di legame con lo zinco che sono essenziali per l'attività della proteina. Il MTSEA, ad esempio, modifica selettivamente i residui di cisteina accessibili, che sono cruciali per l'integrità strutturale della ZIP3. Alchilando questi residui, MTSEA può inibire ZIP3 interrompendo la sua integrità strutturale o interferendo con il suo meccanismo di trasporto degli ioni. Analogamente, anche la iodoacetamide e l'N-Etilmaleimide alchilano i residui di cisteina, portando potenzialmente all'inibizione dell'attività della ZIP3 attraverso un'alterazione conformazionale. L'ossido di fenilarsina, legandosi ai ditioli vicinali all'interno della struttura proteica, può inibire la funzione di proteine ricche di cisteina come la ZIP3 se i gruppi ditiolici intatti sono necessari per la sua funzione.
Altri inibitori influenzano la funzione di ZIP3 alterando la disponibilità di zinco o mimando il suo legame. Il cloruro di cadmio, ad esempio, può sostituire gli ioni di zinco nelle proteine, inibendo gli enzimi che richiedono zinco come ZIP3 attraverso un'inibizione competitiva. Il TPEN, un chelante dello zinco ad alta affinità, riduce il substrato necessario per l'attività di ZIP3, inibendo così la sua funzione. Il DTNB, reagendo con i gruppi tiolici liberi, può modificare i gruppi tiolici essenziali e interrompere l'attività della ZIP3. Lo zinco piritione altera l'omeostasi dello zinco e può inibire indirettamente l'attività di trasporto dello zinco di ZIP3. Lo Ziram, un pesticida ditiocarbammato, chela gli ioni di zinco, riducendo potenzialmente la disponibilità di zinco per il trasporto della ZIP3. L'acido dipicolinico, chelando lo zinco, priva ZIP3 del suo ione metallico essenziale, determinandone l'inibizione funzionale. La quercetina può inibire i trasportatori di ioni metallici legandosi ai siti di legame dei metalli, il che suggerisce che potrebbe alterare il sito critico di legame dei metalli di ZIP3. Infine, l'ebselen, con le sue proprietà di modificatore tiolico, può modificare specifici gruppi tiolici essenziali per l'attività di ZIP3 e inibirne la funzione.
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Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
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MTSEA Biotin | 162758-04-5 | sc-221960 | 10 mg | $209.00 | ||
La MTSEA modifica selettivamente i residui di cisteina accessibili e la ZIP3 è nota per avere nella sua struttura dei residui di cisteina critici che sono importanti per la funzione. L'alchilazione di questi residui da parte di MTSEA potrebbe inibire ZIP3 interrompendo la sua integrità strutturale o interferendo con il suo meccanismo di trasporto degli ioni. | ||||||
α-Iodoacetamide | 144-48-9 | sc-203320 | 25 g | $250.00 | 1 | |
La iodoacetamide alchila i residui di cisteina nelle proteine e se ZIP3 contiene residui di cisteina critici per il suo sito attivo o per la sua conformazione strutturale, la modifica da parte della iodoacetamide provocherebbe l'inibizione dell'attività di ZIP3 a causa dell'interruzione conformazionale. | ||||||
N-Ethylmaleimide | 128-53-0 | sc-202719A sc-202719 sc-202719B sc-202719C sc-202719D | 1 g 5 g 25 g 100 g 250 g | $22.00 $68.00 $210.00 $780.00 $1880.00 | 19 | |
L'N-Etilmaleimmide reagisce con i gruppi di solfidrile liberi sui residui di cisteina. Se ZIP3 si basa sulla reattività di tali residui per il trasporto dello zinco, la modifica covalente da parte della N-Etilmaleimmide inibirebbe la funzione della proteina. | ||||||
Phenylarsine oxide | 637-03-6 | sc-3521 | 250 mg | $40.00 | 4 | |
L'ossido di fenilarsina si lega ai ditioli vicinali all'interno della struttura proteica ed è comunemente usato per inibire la funzione delle proteine ricche di cisteina. Se ZIP3 richiede gruppi ditiolo intatti per la sua funzione, il legame con l'ossido di fenilarsina inibirebbe la sua attività. | ||||||
Cadmium chloride, anhydrous | 10108-64-2 | sc-252533 sc-252533A sc-252533B | 10 g 50 g 500 g | $55.00 $179.00 $345.00 | 1 | |
Gli ioni cadmio possono sostituire gli ioni zinco nelle proteine e possono fungere da potenti inibitori degli enzimi che richiedono zinco. Se la funzione di ZIP3 coinvolge il legame o il trasporto dello zinco, gli ioni cadmio potrebbero inibire direttamente questo processo mediante inibizione competitiva. | ||||||
TPEN | 16858-02-9 | sc-200131 | 100 mg | $127.00 | 10 | |
TPEN (N,N,N',N'-Tetrakis(2-piridilmetil)etilendiammina) è un chelante di zinco ad alta affinità. Se l'attività di ZIP3 coinvolge la manipolazione dello zinco, la chelazione dello zinco da parte di TPEN inibirebbe la funzione di ZIP3 impoverendo il suo substrato. | ||||||
5,5′-Dithio-bis-(2-nitrobenzoic Acid) | 69-78-3 | sc-359842 | 5 g | $78.00 | 3 | |
Il DTNB (5,5'-Ditiobis(acido 2-nitrobenzoico)) reagisce con i gruppi tiolici liberi nelle proteine. Se ZIP3 ha gruppi tiolo essenziali per l'attività, DTNB inibirebbe ZIP3 modificando questi gruppi, interrompendo la funzione. | ||||||
Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | $47.00 | ||
Lo zinco piritione è noto per alterare l'omeostasi dello zinco e potrebbe inibire ZIP3 alterando le concentrazioni di zinco necessarie per la normale funzione della proteina, inibendo così indirettamente la sua attività di trasporto. | ||||||
2,6-Pyridinedicarboxylic acid | 499-83-2 | sc-238430 sc-238430A sc-238430B sc-238430C | 5 g 100 g 1 kg 10 kg | $33.00 $92.00 $714.00 $6457.00 | ||
L'acido dipicolinico è un ligando terdentato che può chelare ioni metallici come lo zinco. Se l'attività di ZIP3 dipende dallo zinco, la chelazione dello zinco da parte dell'acido dipicolinico ne determinerebbe l'inibizione funzionale, privando ZIP3 del suo ione metallico essenziale. | ||||||
Quercetin | 117-39-5 | sc-206089 sc-206089A sc-206089E sc-206089C sc-206089D sc-206089B | 100 mg 500 mg 100 g 250 g 1 kg 25 g | $11.00 $17.00 $108.00 $245.00 $918.00 $49.00 | 33 | |
È stato dimostrato che la quercetina inibisce i trasportatori di ioni metallici legandosi ai siti di legame dei metalli. Se l'attività di ZIP3 coinvolge un sito di legame con il metallo che è critico per la sua funzione, la quercetina potrebbe inibire ZIP3 occupando o alterando questo sito. |