Date published: 2025-11-4

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V-ATPase Inibitori

Santa Cruz Biotechnology offre ora un'ampia gamma di inibitori della V-ATPasi da utilizzare in varie applicazioni. Gli inibitori della V-ATPasi sono una categoria cruciale di sostanze chimiche che svolgono un ruolo significativo nella ricerca scientifica, in particolare nello studio dei processi cellulari e molecolari. Questi inibitori hanno come bersaglio le H+-ATPasi di tipo vacuolare (V-ATPasi), complessi enzimatici responsabili dell'acidificazione di vari compartimenti intracellulari, tra cui endosomi, lisosomi e apparato di Golgi. L'inibizione delle V-ATPasi interrompe il processo di acidificazione, fornendo preziose informazioni sui meccanismi cellulari come la degradazione delle proteine, il traffico di vescicole e l'omeostasi del pH. I ricercatori utilizzano gli inibitori delle V-ATPasi per studiare il ruolo degli ambienti acidi nella biologia cellulare, che possono influenzare processi come l'autofagia, l'apoptosi e l'omeostasi ionica. Inoltre, questi inibitori sono fondamentali per esplorare le dinamiche funzionali delle V-ATPasi in vari organismi modello, contribuendo alla comprensione della conservazione e della specializzazione evolutiva di questi enzimi. L'ampia applicabilità degli inibitori delle V-ATPasi si estende a campi come la biochimica, la biologia cellulare e le scienze ambientali, dove contribuiscono allo studio delle pompe protoniche e della loro regolazione. Per informazioni dettagliate sugli inibitori della V-ATPasi disponibili, fare clic sul nome del prodotto.
Nome del prodottoCAS #Codice del prodottoQuantitàPrezzoCITAZIONIValutazione

Bafilomycin A1

88899-55-2sc-201550
sc-201550A
sc-201550B
sc-201550C
100 µg
1 mg
5 mg
10 mg
$96.00
$250.00
$750.00
$1428.00
280
(6)

La bafilomicina A1 è un inibitore selettivo della V-ATPasi, noto per la sua capacità unica di legarsi al settore V0 dell'enzima, interrompendo la traslocazione del protone. Questa interazione porta a un'alterazione significativa del mantenimento del gradiente protonico dell'enzima, influenzando l'omeostasi del pH cellulare. La specificità del composto per la V-ATPasi rispetto ad altre ATPasi evidenzia il suo ruolo nella modulazione degli ambienti intracellulari, influenzando vari processi cellulari attraverso l'alterazione delle dinamiche di trasporto degli ioni.

Concanamycin A

80890-47-7sc-202111
sc-202111A
sc-202111B
sc-202111C
50 µg
200 µg
1 mg
5 mg
$65.00
$162.00
$650.00
$2550.00
109
(2)

La concanamicina A è un potente inibitore della V-ATPasi, caratterizzato da un'esclusiva affinità di legame con il dominio V1 dell'enzima. Questa interazione blocca efficacemente l'idrolisi dell'ATP, portando a un rapido declino dell'attività di pompaggio del protone. Il meccanismo del composto prevede l'interruzione dei cambiamenti conformazionali necessari per la funzione dell'enzima, con conseguente impatto sulle dinamiche energetiche cellulari e sull'omeostasi ionica. La sua selettività per la V-ATPasi sottolinea il suo ruolo nella regolazione fine dell'equilibrio acido-base cellulare.

Disulfiram

97-77-8sc-205654
sc-205654A
50 g
100 g
$52.00
$87.00
7
(1)

Il disulfiram agisce come un modulatore distintivo della V-ATPasi, mirando a specifiche subunità all'interno del complesso enzimatico, con conseguente alterazione delle dinamiche di trasporto del protone. Le sue interazioni molecolari uniche alterano la stabilità conformazionale dell'enzima, influenzando il ciclo di idrolisi dell'ATP. Questa interferenza determina una riduzione significativa del mantenimento del gradiente protonico, influenzando la regolazione del pH cellulare e le vie di trasporto degli ioni. La capacità del composto di impegnarsi selettivamente con la V-ATPasi evidenzia il suo ruolo nella gestione dell'energia cellulare.

Bafilomycin B1

88899-56-3sc-202072
1 mg
$169.00
4
(1)

La bafilomicina B1 è un potente inibitore della V-ATPasi, caratterizzato dalla capacità di legarsi al dominio transmembrana dell'enzima, interrompendo la traslocazione del protone. Questa interazione altera gli stati conformazionali dell'enzima, portando a una diminuzione dell'attività di pompaggio protonico guidata dall'ATP. La specificità del composto per la V-ATPasi è attribuita alle sue caratteristiche strutturali uniche, che facilitano un forte legame e ostacolano la normale funzione dell'enzima, con un impatto finale sull'omeostasi cellulare e sull'equilibrio ionico.

Bafilomycin C1

88979-61-7sc-202073
1 mg
$600.00
(0)

La bafilomicina C1 è un inibitore selettivo della V-ATPasi, noto per la sua capacità unica di interferire con il meccanismo di trasporto del protone dell'enzima. Si impegna in interazioni specifiche con il sito catalitico dell'enzima, bloccando efficacemente l'idrolisi dell'ATP e impedendo l'afflusso di protoni. Questa inibizione altera il pH intracellulare e interrompe i processi di acidificazione vescicolare. L'affinità di legame e il profilo cinetico del composto evidenziano il suo ruolo nella modulazione delle dinamiche energetiche cellulari e dei gradienti ionici.

Bafilomycin D

98813-13-9sc-202074
1 mg
$356.00
3
(1)

La bafilomicina D è un potente inibitore della V-ATPasi, caratterizzato dalla capacità di interrompere la traslocazione di protoni attraverso le membrane. Si lega selettivamente al dominio transmembrana dell'enzima, alterando gli stati conformazionali essenziali per il pompaggio protonico guidato dall'ATP. Questa interazione porta a una significativa diminuzione della forza motrice protonica, con un impatto sull'omeostasi cellulare e sul trasporto degli ioni. Le sue proprietà cinetiche uniche e le dinamiche di legame lo rendono uno strumento fondamentale per lo studio dell'acidificazione cellulare e della regolazione energetica.

Concanamycin C

81552-34-3sc-203006
sc-203006A
100 µg
500 µg
$280.00
$785.00
4
(0)

La concanamicina C è un inibitore selettivo della V-ATPasi, noto per la sua capacità unica di legarsi al sito catalitico dell'enzima, ostacolando così l'idrolisi dell'ATP. Questo legame altera la dinamica conformazionale dell'enzima, bloccando di fatto il trasporto di protoni attraverso le membrane. Il composto presenta una cinetica di reazione distinta, con un'elevata affinità per il complesso V-ATPasi, che lo rende una sonda preziosa per studiare la regolazione del pH cellulare e la dinamica del potenziale di membrana. La sua specificità consente studi dettagliati dell'omeostasi ionica.