Trypsin-3 Attivatori

I comuni attivatori della tripsina 3 includono, ma non solo, la benzamidina CAS 618-39-3, la 1,10-fenantrolina CAS 66-71-7, l'inibitore della tripsina, la soia CAS 9035-81-8, il cloruro di calcio anidro CAS 10043-52-4 e l'eparina CAS 9005-49-6.

Gli attivatori chimici della tripsina-3 comprendono una varietà di composti che potenziano l'attività dell'enzima attraverso meccanismi diversi. La benzamidina, come inibitore competitivo, paradossalmente stabilizza la forma attivata della tripsina-3 legandosi al suo sito attivo. Questa interazione può portare a un aumento dell'attività dell'enzima verso le proteine substrato. Analogamente, la Nα-Benzoil-DL-arginina, agendo come mimico del substrato, si lega al sito attivo della tripsina-3, inducendo un cambiamento conformazionale che potenzia l'efficienza catalitica dell'enzima e aumenta il tasso di turnover del substrato. Il ruolo dell'etanolo è leggermente indiretto: precipitando le proteine e alterandone la solubilità, può concentrare la tripsina-3 e i suoi substrati, facilitando le interazioni enzima-substrato più frequenti e potenziando così l'attività della tripsina-3. Inoltre, la 1,10-fenantrolina serve a proteggere la tripsina-3 dall'inattivazione, chelando gli ioni metallici necessari alle metalloproteasi che possono degradare la tripsina-3, preservandone indirettamente lo stato attivo.

Inoltre, composti come l'inibitore della tripsina di soia possono inizialmente inibire la tripsina-3 ma, in determinate condizioni, stabilizzare l'enzima in una conformazione attiva, aumentandone indirettamente l'attività. Il ditiotreitolo (DTT) promuove l'attività della tripsina-3 riducendo i legami disolfuro all'interno dell'enzima o della sua forma zimogena, il che può portare all'attivazione o prevenire la formazione di dimeri inattivi. Il cloruro di calcio aumenta l'attività della tripsina-3 legandosi all'enzima e inducendo cambiamenti conformazionali che stabilizzano il sito attivo. L'eparina, interagendo con la tripsina-3, può indurre cambiamenti conformazionali che attivano il sito catalitico, potenziando la funzione proteolitica dell'enzima. Il dimetilsolfossido (DMSO) può attivare la tripsina-3 provocando cambiamenti conformazionali che espongono il suo sito attivo o alterano la specificità del substrato. Allo stesso modo, la presenza di aminoacidi come la glicina e l'arginina può influenzare il guscio di idratazione intorno alla tripsina-3 o portare all'attivazione allosterica dell'enzima, rispettivamente, migliorando la sua interazione con i substrati e potenziando la sua attività enzimatica. Infine, l'inibitore della tripsina secretoria pancreatica (PSTI), a concentrazioni sub-inibitorie, può legarsi alla tripsina-3 in modo da stabilizzarne la conformazione attiva, portando a un aumento dell'attività enzimatica.