Gli inibitori di TCP-1 θ come classe chimica non sono esplicitamente definiti a causa della mancanza di inibitori diretti che abbiano come bersaglio TCP-1 θ. Tuttavia, il contesto più ampio in cui operano i potenziali inibitori può essere compreso attraverso la loro interazione con le proteine chaperone e il meccanismo di ripiegamento delle proteine della cellula. I composti elencati hanno effetti noti sulle proteine da shock termico, sulla proteostasi e sul sistema di chaperoni molecolari, tutti elementi cruciali per il corretto ripiegamento e funzionamento delle proteine.
I processi cellulari regolati da Hsp90 e da altri chaperoni molecolari sono intimamente legati alle attività funzionali del complesso CCT. Inibitori come la geldanamicina, il radicicol e gli antibiotici ansamicina (17-AAG e 17-DMAG) si legano direttamente a Hsp90, alterandone la funzione. Poiché è noto che Hsp90 interagisce con il complesso CCT, questi inibitori possono influenzare indirettamente il ruolo di TCP-1 θ nel complesso. Altri composti come il celastrolo e la withaferina A modulano le risposte allo stress e potrebbero influenzare l'ambiente di ripiegamento delle proteine all'interno delle cellule, che a sua volta influenzerebbe il complesso CCT in cui opera TCP-1 θ. Composti come l'epigallocatechina gallato (EGCG) e la silibinina esercitano i loro effetti sulla rete generale della proteostasi all'interno della cellula, che potrebbe tradursi in cambiamenti nel funzionamento del complesso CCT, compreso TCP-1 θ. Infine, agenti come il paclitaxel e la griseofulvina, che hanno come bersaglio la dinamica dei microtubuli, possono influenzare indirettamente il ruolo del complesso CCT nel ripiegamento della tubulina, influenzando così la funzione di TCP-1 θ. Questi composti non inibiscono direttamente il TCP-1 θ, ma possono alterare la sua attività influenzando il paesaggio di ripiegamento della proteina o le strutture cellulari con cui interagisce.
| Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
|---|---|---|---|---|---|---|
Geldanamycin | 30562-34-6 | sc-200617B sc-200617C sc-200617 sc-200617A | 100 µg 500 µg 1 mg 5 mg | $38.00 $58.00 $102.00 $202.00 | 8 | |
Si lega alla proteina 90 dello shock termico (Hsp90), alterando potenzialmente la sua interazione con il complesso CCT e influenzando i processi di ripiegamento delle proteine in cui è coinvolto TCP-1 θ. | ||||||
Radicicol | 12772-57-5 | sc-200620 sc-200620A | 1 mg 5 mg | $90.00 $326.00 | 13 | |
Inibisce Hsp90, il che può interrompere la sua associazione con il complesso CCT e influenzare le funzioni di ripiegamento proteico di TCP-1 θ. | ||||||
Withaferin A | 5119-48-2 | sc-200381 sc-200381A sc-200381B sc-200381C | 1 mg 10 mg 100 mg 1 g | $127.00 $572.00 $4090.00 $20104.00 | 20 | |
Interferisce con il meccanismo di ripiegamento delle proteine nella cellula, il che potrebbe avere un impatto sulla funzione del complesso CCT che coinvolge TCP-1 θ. | ||||||
Celastrol, Celastrus scandens | 34157-83-0 | sc-202534 | 10 mg | $155.00 | 6 | |
Modifica la risposta allo shock termico e influisce sul ripiegamento delle proteine, potenzialmente influenzando l'attività del complesso CCT che include TCP-1 θ. | ||||||
Novobiocin | 303-81-1 | sc-362034 sc-362034A | 5 mg 25 mg | $96.00 $355.00 | ||
Altera il funzionamento di Hsp90, modificando potenzialmente l'interazione di Hsp90 con il complesso CCT e quindi il ruolo di TCP-1 θ. | ||||||
17-AAG | 75747-14-7 | sc-200641 sc-200641A | 1 mg 5 mg | $66.00 $153.00 | 16 | |
Un inibitore di Hsp90 che potrebbe modificare il funzionamento del complesso CCT, influenzando il ruolo di ripiegamento proteico di TCP-1 θ. | ||||||
17-DMAG | 467214-20-6 | sc-202005 | 1 mg | $201.00 | 8 | |
Ha come bersaglio Hsp90, che potrebbe alterare la funzionalità del complesso CCT e influenzare indirettamente TCP-1 θ. | ||||||
Silybin | 22888-70-6 | sc-202812 sc-202812A sc-202812B sc-202812C | 1 g 5 g 10 g 50 g | $54.00 $112.00 $202.00 $700.00 | 6 | |
Presenta un'attività di chaperone molecolare e può influenzare l'ambiente di ripiegamento delle proteine, influenzando così la funzione del complesso CCT. | ||||||