Date published: 2025-12-19

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TAG-72 Inibitori

I comuni inibitori della TAG-72 includono, ma non solo, la clorochina CAS 54-05-7, la brefeldina A CAS 20350-15-6, la swainsonina CAS 72741-87-8, la castanospermina CAS 79831-76-8 e la monensina A CAS 17090-79-8.

La TAG-72, nota anche come Tumor-Associated Glycoprotein 72, è una glicoproteina presente principalmente sulla superficie di varie cellule tumorali. La sua funzione è intimamente legata all'adesione e alla comunicazione cellulare nel contesto della biologia del cancro. La TAG-72 svolge un ruolo fondamentale nel facilitare le interazioni cellula-cellula, in particolare tra le cellule tumorali e i tessuti circostanti. Questa glicoproteina agisce come un adesivo molecolare, permettendo alle cellule tumorali di aderire alle cellule vicine e alle matrici extracellulari. Queste proprietà adesive sono essenziali per l'invasione tumorale, le metastasi e la formazione di tumori solidi.

L'inibizione di TAG-72 comporta l'interruzione di queste interazioni adesive critiche. Vari meccanismi possono ostacolare la funzione di TAG-72, impedendo in ultima analisi l'adesione delle cellule tumorali e le metastasi. Anche se i dettagli precisi di questi meccanismi possono variare, in genere comportano l'interferenza con le interazioni molecolari necessarie per le proprietà adesive di TAG-72. Ciò può includere lo sviluppo di agenti che si legano in modo competitivo al TAG-72, impedendo il suo legame con altri componenti cellulari. In alternativa, le strategie di inibizione possono essere mirate alle vie di segnalazione a valle innescate dal TAG-72, interrompendo le cascate responsabili dell'adesione delle cellule tumorali e delle metastasi. Inibendo il TAG-72, questi approcci mirano a ostacolare la capacità delle cellule tumorali di formare tumori, invadere i tessuti circostanti e diffondersi in siti distanti.

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Nome del prodottoCAS #Codice del prodottoQuantitàPrezzoCITAZIONIValutazione

Chloroquine

54-05-7sc-507304
250 mg
$68.00
2
(0)

La clorochina, un noto inibitore dell'autofagia, può portare all'accumulo di glicoproteine nel reticolo endoplasmatico, riducendo potenzialmente il traffico di TAG-72 verso la membrana e la sua successiva espressione.

Brefeldin A

20350-15-6sc-200861C
sc-200861
sc-200861A
sc-200861B
1 mg
5 mg
25 mg
100 mg
$30.00
$52.00
$122.00
$367.00
25
(3)

La brefeldina A altera l'apparato di Golgi, dove le glicoproteine come il TAG-72 subiscono modifiche post-traduzionali; ciò può compromettere la maturazione e l'esportazione del TAG-72 verso la superficie cellulare.

Swainsonine

72741-87-8sc-201362
sc-201362C
sc-201362A
sc-201362D
sc-201362B
1 mg
2 mg
5 mg
10 mg
25 mg
$135.00
$246.00
$619.00
$799.00
$1796.00
6
(1)

Come inibitore dell'alfa-mannosidasi II del Golgi, la swainsonina può alterare i modelli di glicosilazione di proteine come il TAG-72, diminuendone potenzialmente la stabilità e la funzionalità.

Castanospermine

79831-76-8sc-201358
sc-201358A
100 mg
500 mg
$180.00
$620.00
10
(1)

La castanospermina inibisce gli enzimi glicosidasi, che potrebbero interrompere la glicosilazione del TAG-72, influenzandone il ripiegamento e il trasporto sulla superficie cellulare.

Monensin A

17090-79-8sc-362032
sc-362032A
5 mg
25 mg
$152.00
$515.00
(1)

La monensina, uno ionoforo di sodio che interrompe la funzione del Golgi, potrebbe ridurre la corretta glicosilazione e il traffico di TAG-72, riducendone indirettamente l'espressione.

Tunicamycin

11089-65-9sc-3506A
sc-3506
5 mg
10 mg
$169.00
$299.00
66
(3)

La tunicamicina blocca la glicosilazione N-linked, che potrebbe inibire il corretto ripiegamento e la stabilità del TAG-72, diminuendone potenzialmente i livelli.

Deoxynojirimycin

19130-96-2sc-201369
sc-201369A
1 mg
5 mg
$72.00
$142.00
(0)

Questo inibitore della glicosidasi può alterare lo stato di glicosilazione del TAG-72, influenzandone la struttura e riducendone eventualmente i livelli cellulari.

Kifunensine

109944-15-2sc-201364
sc-201364A
sc-201364B
sc-201364C
1 mg
5 mg
10 mg
100 mg
$132.00
$529.00
$1005.00
$6125.00
25
(2)

La kifunensina inibisce la mannosidasi I nell'ER, il che potrebbe influenzare la maturazione di glicoproteine come la TAG-72 e la sua conseguente funzione.