R-PE Inibitori
Gli inibitori comuni della R-PE includono, ma non solo, la falloidina CAS 17466-45-4, la citocalasina D CAS 22144-77-0, la latrunculina A, Latrunculia magnifica CAS 76343-93-6, il jasplakinolide CAS 102396-24-7 e la swinholide A, Theonella swinhoei CAS 95927-67-6.
Gli inibitori chimici della R-Ficoeritrina (R-PE) possono interferire con la sua funzione attraverso varie modalità d'azione, in primo luogo prendendo di mira la struttura citoscheletrica che è parte integrante delle attività cellulari della R-PE. La falloidina, ad esempio, lega e stabilizza i filamenti di actina, impedendo così il riarrangiamento dinamico del citoscheletro su cui R-PE fa affidamento. Questa stabilizzazione può portare a un'inibizione funzionale di R-PE, poiché limita la capacità della proteina di interagire con i componenti del citoscheletro come richiesto per le sue normali attività. Analogamente, la citocalasina D e la latrunculina A colpiscono entrambe la polimerizzazione dell'actina, ma con meccanismi diversi. La citocalasina D si lega alle estremità spinate dei filamenti di actina, promuovendo la depolimerizzazione dei filamenti, mentre la latrunculina A sequestra i monomeri di actina, impedendone la polimerizzazione in filamenti. Queste interruzioni possono minare l'integrità strutturale della rete di actina, portando a un'inibizione della funzione di R-PE a causa della dipendenza della proteina da una struttura citoscheletrica stabile per le sue operazioni.
Altri composti, come il jasplakinolide e la condramide, influenzano la R-PE attraverso un'anomala stabilizzazione dell'actina, che può bloccare il citoscheletro in uno stato rigido, impedendo la necessaria flessibilità richiesta dalla R-PE. La Swinholide A, invece, recide i filamenti di actina e quindi impoverisce direttamente il pool di monomeri di actina, con conseguente rottura del citoscheletro di actina e inibizione della funzione di R-PE. Altri inibitori, come il Tropolone e l'Emodin, agiscono indirettamente sull'R-PE prendendo di mira, rispettivamente, gli enzimi associati all'actina e le protein-chinasi, che sono fondamentali per la regolazione del citoscheletro dell'actina. Il tropolone si lega e inibisce gli enzimi che interagiscono con l'actina, alterandone la dinamica, mentre l'emodina inibisce le chinasi che svolgono un ruolo nei riarrangiamenti citoscheletrici. Inoltre, la Blebbistatina e l'ML-7 inibiscono le proteine coinvolte nei processi guidati dall'actomiosina; la Blebbistatina inibisce la miosina II e l'ML-7 ha come bersaglio la chinasi della catena leggera della miosina, entrambe essenziali per i meccanismi contrattili che influenzano le funzioni cellulari di R-PE. Infine, Y-27632 impedisce l'R-PE inibendo la chinasi ROCK, coinvolta nella stabilità dei filamenti di actina e nella contrazione cellulare, riflettendo sull'importanza dell'integrità citoscheletrica per la funzione dell'R-PE all'interno della cellula.
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| Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
|---|---|---|---|---|---|---|
Phalloidin | 17466-45-4 | sc-202763 | 1 mg | $229.00 | 33 | |
La falloidina si lega ai filamenti di actina, stabilizzandoli e impedendo il loro smontaggio, fondamentale per il mantenimento del citoscheletro. Poiché la R-PE è associata al citoscheletro per il suo ruolo nella struttura cellulare, la stabilizzazione dei filamenti di actina da parte della falloidina porta a un'inibizione funzionale della R-PE ostacolando la riorganizzazione dinamica del citoscheletro che la R-PE richiede per la sua normale funzione. | ||||||
Cytochalasin D | 22144-77-0 | sc-201442 sc-201442A | 1 mg 5 mg | $145.00 $442.00 | 64 | |
La citalasina D interrompe la polimerizzazione dell'actina legandosi alle estremità spinate dei filamenti di actina e provocando la depolimerizzazione dell'actina. L'interruzione dei filamenti di actina inibisce il corretto funzionamento della R-PE, poiché la proteina dipende dall'integrità del citoscheletro per le sue funzioni cellulari. | ||||||
Latrunculin A, Latrunculia magnifica | 76343-93-6 | sc-202691 sc-202691B | 100 µg 500 µg | $260.00 $799.00 | 36 | |
La latrunculina A si lega ai monomeri di actina, sequestrandoli e impedendo così la loro polimerizzazione in filamenti. Questo sequestro di actina inibisce la funzione di R-PE causando un collasso della struttura citoscheletrica necessaria per l'attività o la localizzazione della proteina. | ||||||
Jasplakinolide | 102396-24-7 | sc-202191 sc-202191A | 50 µg 100 µg | $180.00 $299.00 | 59 | |
Il jasplakinolide promuove la nucleazione dei filamenti di actina e stabilizza i filamenti esistenti, portando a una polimerizzazione anomala dell'actina. Questa stabilizzazione può inibire la funzione di R-PE bloccando il citoscheletro di actina in uno stato eccessivamente rigido, impedendo i necessari cambiamenti conformazionali su cui R-PE si basa per svolgere il suo ruolo cellulare. | ||||||
Swinholide A, Theonella swinhoei | 95927-67-6 | sc-205914 | 10 µg | $135.00 | ||
La Swinholide A recide i filamenti di actina e ne blocca le estremità spinate, provocando una diminuzione dei monomeri di actina e una conseguente rottura del citoscheletro di actina. Interrompendo la rete di actina, la Swinholide A inibisce la funzione di R-PE perché interferisce con le dinamiche citoscheletriche che sono essenziali per il ruolo di R-PE nella cellula. | ||||||
Tropolone | 533-75-5 | sc-253808 sc-253808A | 1 g 5 g | $32.00 $109.00 | ||
È stato dimostrato che il tropolone si lega e inibisce la funzione degli enzimi che interagiscono con l'actina, come i fattori di actina-depolimerizzazione. Inibendo questi enzimi, il tropolone può inibire indirettamente l'R-PE influenzando la dinamica e la stabilità dell'actina, fondamentali per la funzione dell'R-PE. | ||||||
Emodin | 518-82-1 | sc-202601 sc-202601A sc-202601B | 50 mg 250 mg 15 g | $103.00 $210.00 $6132.00 | 2 | |
L'emodina può inibire l'attività di alcune protein-chinasi coinvolte nella regolazione della dinamica del citoscheletro di actina. L'inibizione di queste chinasi può inibire indirettamente l'R-PE interrompendo le vie di segnalazione che controllano i riarrangiamenti citoscheletrici, a loro volta necessari per il corretto funzionamento dell'R-PE all'interno della cellula. | ||||||
(±)-Blebbistatin | 674289-55-5 | sc-203532B sc-203532 sc-203532A sc-203532C sc-203532D | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 100 mg | $179.00 $307.00 $455.00 $924.00 $1689.00 | 7 | |
La blebbistatina inibisce la miosina II, una proteina motrice che interagisce con i filamenti di actina per generare forze contrattili all'interno della cellula. L'inibizione della miosina II da parte della Blebbistatina può portare a un'inibizione funzionale della R-PE, impedendo i processi guidati dall'actomiosina che sono fondamentali per il ruolo della R-PE nella meccanica e nella motilità cellulare. | ||||||
Y-27632, free base | 146986-50-7 | sc-3536 sc-3536A | 5 mg 50 mg | $182.00 $693.00 | 88 | |
Y-27632 è un inibitore della chinasi ROCK, coinvolta nella regolazione del citoscheletro di actina attraverso la fosforilazione di vari bersagli a valle. L'inibizione di ROCK può portare a una diminuzione della stabilità dei filamenti di actina e della contrazione cellulare, il che può inibire funzionalmente la R-PE interrompendo la struttura e le dinamiche citoscheletriche necessarie per la sua funzione. | ||||||
ML-7 hydrochloride | 110448-33-4 | sc-200557 sc-200557A | 10 mg 50 mg | $89.00 $262.00 | 13 | |
L'ML-7 inibisce la chinasi della catena leggera di miosina (MLCK), che è coinvolta nella fosforilazione della catena leggera di miosina, un passaggio critico nella contrazione dell'actina-miosina. Inibendo la MLCK, ML-7 può inibire indirettamente la R-PE compromettendo la funzione contrattile del citoscheletro e influenzando così l'ambiente meccanico in cui opera la R-PE. | ||||||