Date published: 2025-9-9

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MAO-A Inibitori

I comuni inibitori delle MAO-A includono, a titolo esemplificativo ma non esaustivo, la chinacrina, cloridrato CAS 69-05-6, l'isocarbossazide CAS 59-63-2, la fenetil-idrazina CAS 51-71-8, la tranilcipromina CAS 13492-01-8 e il furazolidone CAS 67-45-8.

Gli inibitori della MAO-A sono una classe di composti chimici che inibiscono specificamente l'attività dell'enzima monoamino ossidasi A (MAO-A). La monoamino ossidasi A è una delle due isoforme dell'enzima monoamino ossidasi, mentre l'altra è la MAO-B. Questi enzimi sono situati all'interno della membrana mitocondriale esterna e sono responsabili della deaminazione ossidativa dei neurotrasmettitori monoamminici come la serotonina, la noradrenalina e la dopamina, nonché delle amine alimentari. Inibendo le MAO-A, questi composti impediscono la degradazione di queste monoammine, influenzando la loro concentrazione all'interno della sinapsi neurale. Gli inibitori della MAO-A sono caratterizzati dalla capacità di legarsi al sito attivo dell'enzima, dove interferiscono con la capacità dell'enzima di accedere ai suoi substrati naturali. Questa inibizione può essere reversibile o irreversibile, a seconda della natura chimica dell'inibitore e della sua interazione con l'enzima. Gli inibitori reversibili formano generalmente legami non covalenti con la MAO-A, consentendo loro di dissociarsi dall'enzima nel tempo, mentre gli inibitori irreversibili formano tipicamente legami covalenti che inattivano in modo permanente la molecola dell'enzima.

La relazione struttura-attività degli inibitori della MAO-A è un aspetto critico della loro progettazione chimica. Questi inibitori contengono spesso un atomo di azoto basico che imita i substrati naturali dell'enzima, permettendo loro di associarsi al sito attivo della MAO-A. Inoltre, possono possedere vari gruppi funzionali che consentono loro di interagire con il sito attivo dell'enzima attraverso legami a idrogeno, forze di van der Waals e interazioni idrofobiche. La specificità di questi inibitori per la MAO-A rispetto alla MAO-B è influenzata dalle dimensioni e dalla forma della loro struttura molecolare, che deve essere complementare alla cavità del substrato della MAO-A. La progettazione di inibitori selettivi della MAO-A richiede una comprensione dettagliata della topografia del sito attivo dell'enzima e del processo dinamico di interazione enzima-substrato.

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Schermo:

Nome del prodottoCAS #Codice del prodottoQuantitàPrezzoCITAZIONIValutazione

Quinacrine, Dihydrochloride

69-05-6sc-204222
sc-204222B
sc-204222A
sc-204222C
sc-204222D
100 mg
1 g
5 g
200 g
300 g
$45.00
$56.00
$85.00
$3193.00
$4726.00
4
(2)

La chinacrina, dicloridrato, agisce come inibitore della monoamino ossidasi A (MAO-A) formando interazioni specifiche con il sito attivo dell'enzima. La sua struttura aromatica unica consente l'impilamento π-π e le forze di van der Waals, facilitando una conformazione di legame stabile. Questo composto influenza anche l'efficienza catalitica dell'enzima alterando la distribuzione degli elettroni all'interno della sua struttura molecolare, influenzando così l'accessibilità al substrato e la dinamica della reazione.

Pirlindole mesylate

60762-57-4sc-203664
sc-203664A
10 mg
50 mg
$149.00
$617.00
2
(1)

Il pirlindolo mesilato funziona come inibitore della monoamino ossidasi A (MAO-A) grazie alla sua particolare architettura molecolare, che favorisce le interazioni idrofobiche e il legame a idrogeno con l'enzima. La capacità di questo composto di modulare le dinamiche conformazionali dell'enzima ne aumenta l'affinità di legame, portando a parametri cinetici alterati. Inoltre, la sua specifica stereochimica può influenzare l'orientamento spaziale dei substrati, incidendo ulteriormente sull'attività enzimatica e sulle vie metaboliche.

cis-Resveratrol Solution (in Ethanol)

61434-67-1sc-205254
sc-205254A
5 mg
10 mg
$120.00
$228.00
2
(1)

La soluzione di Cis-Resveratrolo in etanolo presenta interazioni uniche con la monoamino ossidasi A (MAO-A) grazie alla sua struttura planare e ai gruppi idrossilici, che facilitano un forte legame idrogeno e l'impilamento π-π con l'enzima. La capacità di questo composto di stabilizzare i complessi enzima-substrato altera la cinetica di reazione, migliorando la selettività. La sua solubilità in etanolo consente una diffusione efficace, influenzando potenzialmente il microambiente locale dell'enzima e l'efficienza catalitica.

Quinacrine Dihydrochloride Dihydrate

6151-30-0sc-391946B
sc-391946C
sc-391946
sc-391946A
1 g
5 g
10 g
25 g
$42.00
$84.00
$161.00
$338.00
1
(0)

La quinacrina cloridrato diidrato mostra interazioni intriganti con la monoamino ossidasi A (MAO-A) grazie alla sua struttura eterociclica unica, che consente interazioni elettrostatiche specifiche e flessibilità conformazionale. Questo composto può modulare la dinamica del sito attivo dell'enzima, influenzando potenzialmente l'accessibilità al substrato e i tassi di turnover. La sua forma cristallina contribuisce alla stabilità, mentre la sua natura idrofila aumenta la solubilità in ambiente acquoso, influenzando la reattività e i profili di interazione.

Bifemelane hydrochloride

62232-46-6sc-203529
sc-203529A
10 mg
50 mg
$280.00
$800.00
(0)

Il bifemelano cloridrato presenta interazioni distintive con la monoamino ossidasi A (MAO-A) grazie alle sue caratteristiche strutturali uniche, che facilitano il legame selettivo al sito attivo dell'enzima. La capacità di questo composto di formare legami idrogeno e interazioni idrofobiche può alterare la conformazione dell'enzima, influenzandone l'efficienza catalitica. Inoltre, la sua natura ionica aumenta la solubilità, favorendo un'efficace diffusione nei sistemi biologici e influenzando il suo comportamento cinetico nelle reazioni enzimatiche.

Harmine

442-51-3sc-202644
sc-202644A
sc-202644B
sc-202644C
sc-202644D
sc-202644E
sc-202644F
250 mg
500 mg
1 g
10 g
50 g
100 g
500 g
$52.00
$102.00
$124.00
$540.00
$1438.00
$2560.00
$11230.00
2
(2)

L'Harmine dimostra un'affinità unica per la monoamino ossidasi A (MAO-A) grazie alla sua intricata struttura molecolare, che consente interazioni specifiche nel sito attivo dell'enzima. La configurazione planare del composto consente l'impilamento π-π con i residui aromatici, aumentando la stabilità del legame. Inoltre, la sua capacità di impegnarsi in interazioni elettrostatiche può modulare l'attività enzimatica, mentre le sue caratteristiche lipofile facilitano la permeabilità di membrana, influenzando il suo profilo cinetico nelle vie metaboliche.

trans 2-Phenylcyclopropylamine Hydrochloride

1986-47-6sc-208452
sc-208452A
250 mg
1 g
$56.00
$163.00
1
(0)

Il cloridrato di trans 2-fenilciclopropilammina presenta un'interazione distintiva con la monoamino ossidasi A (MAO-A) grazie alla sua parte ciclopropilica, che introduce tensione e flessibilità nella struttura molecolare. Questa flessibilità aumenta la capacità del composto di inserirsi nel sito attivo dell'enzima, favorendo un legame efficace. Inoltre, la presenza del gruppo fenilico consente interazioni idrofobiche, che potenzialmente influenzano la dinamica conformazionale dell'enzima e la cinetica di reazione, influenzando così i tassi di turnover del substrato.

Isocarboxazid

59-63-2sc-218606
100 mg
$330.00
1
(0)

L'isocarbossazide è un inibitore MAO non selettivo e irreversibile. Forma un legame covalente con il sito attivo dell'enzima, bloccando la degradazione di vari neurotrasmettitori monoaminici.

Coptisin chloride

6020-18-4sc-281638
10 mg
$459.00
(0)

La coptisina cloruro dimostra un'affinità unica per la monoamino ossidasi A (MAO-A) grazie alle sue specifiche caratteristiche strutturali, che facilitano forti interazioni elettrostatiche con il sito attivo dell'enzima. La presenza di atomi di alogeno ne aumenta la reattività, consentendo la rapida formazione di complessi enzima-inibitore. Le proprietà elettroniche distinte di questo composto possono anche modulare l'efficienza catalitica dell'enzima, influenzando le vie metaboliche complessive delle monoammine.

cis-Resveratrol

61434-67-1sc-363863
sc-363863A
10 mg
100 mg
$340.00
$2400.00
2
(0)

Il cis-risveratrolo presenta interessanti interazioni con la monoamino ossidasi A (MAO-A) grazie alla sua struttura planare, che consente un efficace stacking π-π con i residui aromatici nel sito attivo dell'enzima. I gruppi idrossilici di questo composto possono formare legami idrogeno, stabilizzando il complesso enzima-inibitore. Inoltre, la sua stereochimica può influenzare la cinetica di legame, potenzialmente alterando la dinamica conformazionale dell'enzima e influenzando le vie di degradazione delle monoammine.