κ-casein Inibitori

I comuni inibitori della κ-caseina includono, a titolo esemplificativo ma non esaustivo, l'isotiocianato di benzile CAS 622-78-6, (-)-Epigallocatechina gallato CAS 989-51-5, l'acido clorogenico CAS 327-97-9, la gallotannina CAS 1401-55-4 e l'acido ellagico diidrato CAS 476-66-4.

Gli inibitori chimici della κ-caseina possono portare all'interruzione funzionale di questa proteina attraverso varie interazioni molecolari. L'isotiocianato di benzile può reagire con i residui di cisteina nella κ-caseina, formando tiouree, che possono portare ad alterazioni strutturali che compromettono la sua capacità di stabilizzare le micelle di caseina. Analogamente, l'epigallocatechina gallato (EGCG) è in grado di legarsi alla κ-caseina e di indurre cambiamenti conformazionali che inibiscono le sue funzioni di stabilizzazione delle micelle. Il ditiotreitolo (DTT) può scindere i legami disolfuro all'interno della κ-caseina, che sono fondamentali per mantenere la sua struttura tridimensionale, inibendo così la sua interazione con altre molecole di caseina e il suo ruolo nel mantenere la struttura della micella. L'acido clorogenico e l'acido tannico hanno entrambi la capacità di legarsi in modo non covalente alle regioni idrofobiche o di formare complessi proteici, rispettivamente, che potenzialmente alterano la conformazione della κ-caseina e riducono la sua capacità funzionale nella stabilizzazione delle micelle.

Inoltre, l'acido ellagico può legarsi alla κ-caseina e alterarne la struttura, impedendo così alla proteina di contribuire efficacemente alla stabilità delle micelle di caseina. La curcumina è nota per interagire con la κ-caseina, inducendo cambiamenti strutturali che inibiscono la sua funzione nella formazione delle micelle. Le proprietà di legame proteico della genisteina le permettono di legarsi alla κ-caseina, alterando potenzialmente la conformazione della proteina e compromettendo il suo ruolo nella stabilizzazione delle micelle. Anche l'acido caffeico può legarsi alla κ-caseina, alterandone potenzialmente l'integrità strutturale e influendo negativamente sulla formazione delle micelle. La capsaicina, con il suo carattere lipofilo, può intercalarsi nella struttura della κ-caseina, interrompendo le interazioni proteiche necessarie per la stabilità delle micelle. La quercetina e la naringenina possono entrambe legarsi alla κ-caseina, provocando cambiamenti conformazionali che riducono l'efficacia della proteina nello stabilizzare le micelle di caseina. Queste interazioni chimiche con la κ-caseina sottolineano i diversi meccanismi attraverso i quali il ruolo funzionale della proteina nella stabilità delle micelle può essere inibito.