Ggta1 Inibitori

I comuni inibitori di Ggta1 includono, a titolo esemplificativo, il Benzyl-2-acetamido-2-deoxy-α-D-galactopyranoside CAS 3554-93-6, la Swainsonine CAS 72741-87-8, la Castanospermine CAS 79831-76-8, la Deoxynojirimycin CAS 19130-96-2 e la (Z)-Pugnac CAS 132489-69-1.

Gli inibitori chimici della Ggta1 utilizzano vari meccanismi per ostacolare l'attività glicosiltransferasica dell'enzima. La koenimbina è nota per inibire l'attività dell'alfa-galattosidasi mediante inibizione competitiva, suggerendo che la sua interazione con Ggta1 possa essere competitiva, bloccando il sito attivo dell'enzima e impedendo l'accesso al substrato. Analogamente, il benzil-α-GalNAc agisce come inibitore competitivo, assomigliando al substrato naturale di Ggta1 e quindi ostacolando la funzione dell'enzima. La Swainsonina e la Castanospermina, entrambi alcaloidi indolizidinici, occupano il sito attivo dell'enzima, impedendo al substrato appropriato di legarsi e quindi inibendo Ggta1.

Altri inibitori, come la Davunetide, si pensa che inibiscano la Ggta1 impedendo il trasferimento delle società di zucchero. Il davunetide, un peptide neuroprotettivo, può ostacolare la funzione enzimatica di Ggta1. La deossinojirimicina, mimando lo stato di transizione della reazione enzimatica catalizzata dalla Ggta1, può legarsi alla glicosiltransferasi e inibirla. Il 2F-Peracetil-fucosio, un analogo dello zucchero, può inibire la Ggta1 interferendo con il processo di trasferimento che la Ggta1 facilita, in particolare con il fucosio. Il PUGNAc, aumentando i livelli di O-GlcNAc, può disturbare l'attività di Ggta1 attraverso la competizione con il substrato. Infine, il salacinolo e il celgosivir, che funzionano entrambi come inibitori competitivi, possono inibire Ggta1 imitando i suoi substrati e bloccando l'attività dell'enzima. Il salacinolo compete con le glicosidasi, mentre il celgosivir, un prodrug della castanospermina, ha come bersaglio la glucosidasi I ma può inibire la Ggta1 con un meccanismo di legame simile.