Ggta1 Activateurs
Les activateurs Ggta1 courants comprennent, sans s'y limiter, le manganèse CAS 7439-96-5, le calcium CAS 7440-70-2, la clonidine CAS 4205-90-7, la L-α-lécithine, jaune d'œuf, hautement purifiée CAS 8002-43-5 et la N-acétyl-D-glucosamine CAS 7512-17-6.
L'identification de ces activateurs commence généralement par le développement d'un essai de criblage à haut débit (HTS) afin d'évaluer une large bibliothèque de petites molécules pour leur capacité à augmenter l'activité enzymatique de Ggta1. Ce processus de criblage utilise un substrat spécifiquement modifié par l'enzyme Ggta1 et l'essai est conçu pour détecter soit la consommation du substrat, soit la production du produit de l'enzyme. Les lectures fluorescentes ou colorimétriques sont courantes dans ces essais, fournissant une mesure quantifiable de l'activité enzymatique. Les composés qui entraînent une augmentation significative de la fluorescence ou du changement de couleur, indiquant une plus grande activité de Ggta1, sont sélectionnés pour une analyse plus approfondie. Ce processus permet de cribler des milliers de composés et d'obtenir une vue d'ensemble des activateurs potentiels.
Une fois les activateurs potentiels identifiés, ils sont soumis à une série d'essais secondaires pour confirmer leur activité et leur spécificité vis-à-vis de Ggta1. Ces essais permettraient d'éliminer les faux positifs qui pourraient agir par le biais d'interactions non spécifiques ou qui augmenteraient de manière non spécifique le signal de détection dans l'essai HTS. Les activateurs confirmés seraient ensuite soumis à diverses techniques analytiques afin d'approfondir la compréhension de leur interaction avec Ggta1. Les méthodes de biologie structurale telles que la cristallographie aux rayons X ou la cryo-microscopie électronique pourraient élucider l'arrangement tridimensionnel de Ggta1 en complexe avec l'activateur, révélant le site de liaison précis et les changements de conformation associés à l'activation. Des études cinétiques compléteraient ces connaissances structurelles en quantifiant l'impact des activateurs sur la vitesse de la réaction catalysée par l'enzyme.
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| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
|---|---|---|---|---|---|---|
Manganese | 7439-96-5 | sc-250292 | 100 g | $270.00 | ||
Les ions manganèse agissent comme des cofacteurs essentiels pour la Galactosyltransférase 1, facilitant le pliage correct et l'activité catalytique de l'enzyme. Des niveaux adéquats de Mn2+ assurent une conformation et une fonction optimales de l'enzyme, renforçant ainsi l'activité de la Galactosyltransférase 1 dans son rôle de glycosylation. | ||||||
Calcium | 7440-70-2 | sc-252536 | 5 g | $209.00 | ||
Les ions calcium sont des messagers secondaires dans de nombreuses voies de signalisation et peuvent affecter l'activité des enzymes. Bien qu'il ne s'agisse pas d'un activateur direct, la présence de Ca2+ peut influencer l'environnement cellulaire et la fonctionnalité de l'enzyme, améliorant indirectement l'activité de la Galactosyltransférase 1 en stabilisant la structure de l'enzyme ou en interagissant avec la machinerie de glycosylation. | ||||||
Clonidine | 4205-90-7 | sc-501519 | 100 mg | $235.00 | 1 | |
Le CMP-Neu5Ac sert de donneur d'acide sialique dans le processus de sialylation. En participant à des réactions de glycosylation concurrentes, il peut indirectement renforcer l'activité de la Galactosyltransférase 1 en veillant à ce que les résidus de galactose soient disponibles pour être incorporés dans les glycoconjugués, favorisant ainsi son rôle fonctionnel dans la glycosylation. | ||||||
L-α-Lecithin, Egg Yolk, Highly Purified | 8002-43-5 | sc-203096 | 250 mg | $78.00 | ||
La phosphatidylsérine est un phospholipide qui peut avoir un impact sur les enzymes associées à la membrane. Elle peut améliorer indirectement l'activité de la galactosyltransférase 1 en modifiant la fluidité de la membrane ou en fournissant un microenvironnement propice à la fonction de l'enzyme dans l'appareil de Golgi où se produit la glycosylation. | ||||||
N-Acetyl-D-glucosamine | 7512-17-6 | sc-286377 sc-286377B sc-286377A | 50 g 100 g 250 g | $92.00 $159.00 $300.00 | 1 | |
La N-acétylglucosamine est un monosaccharide qui sert de substrat à diverses réactions de glycosylation. Sa présence peut renforcer l'activité de la Galactosyltransférase 1 en faisant partie des structures glycanniques auxquelles la Galactosyltransférase 1 ajoute des résidus de galactose, favorisant ainsi indirectement la glycosylation médiée par la Galactosyltransférase 1. | ||||||
Guanosine 5′-diphosphate sodium salt hydrate (GDP) | 146-91-8 non-salt | sc-507402 | 10 mg | $645.00 | ||
Le GDP est impliqué dans la synthèse de sucres nucléotidiques tels que l'UDP-Galactose. En participant à ces voies de biosynthèse, le GDP peut indirectement renforcer l'activité de la Galactosyltransférase 1 en augmentant le pool de substrats disponibles pour les réactions de glycosylation, favorisant ainsi la fonction de la Galactosyltransférase 1. | ||||||
Brefeldin A | 20350-15-6 | sc-200861C sc-200861 sc-200861A sc-200861B | 1 mg 5 mg 25 mg 100 mg | $30.00 $52.00 $122.00 $367.00 | 25 | |
La Brefeldine A perturbe la structure du Golgi et peut indirectement renforcer l'activité de la Galactosyltransférase 1 en provoquant une redistribution de l'enzyme dans le cytosol. Cette redistribution peut entraîner un meilleur accès aux substrats et une augmentation transitoire de l'activité de glycosylation. | ||||||
NAD+, Free Acid | 53-84-9 | sc-208084B sc-208084 sc-208084A sc-208084C sc-208084D sc-208084E sc-208084F | 1 g 5 g 10 g 25 g 100 g 1 kg 5 kg | $56.00 $186.00 $296.00 $655.00 $2550.00 $3500.00 $10500.00 | 4 | |
Le nicotinamide adénine dinucléotide (NAD+) est un coenzyme dans les réactions d'oxydoréduction et sert également de substrat pour l'ADP-ribosylation, qui peut réguler l'activité enzymatique. Bien qu'il ne soit pas un activateur direct de la Galactosyltransférase 1, le NAD+ pourrait indirectement influencer son activité en affectant les états redox cellulaires et donc la conformation et la fonction de l'enzyme. | ||||||