GGL Inibitori

I comuni inibitori del GGL includono, a titolo esemplificativo, l'acivicina CAS 42228-92-2 e la 6-diazo-5-oxo-L-norleucina CAS 157-03-9.

Gli inibitori del GGL comprendono una serie di sostanze chimiche specificamente progettate per ostacolare le vie biochimiche mediate dalla gamma-glutamiltransferasi 5 (GGL). La prima sostanza chimica, l'Acivicina, si lega in modo competitivo al sito attivo della GGL, la scissione delle società gamma-glutamiliche dal glutatione. L'Acivicina ottiene questo risultato imitando la struttura del glutatione e occupando il sito attivo dell'enzima, che diventa così incapace di elaborare il suo substrato naturale.

Il secondo composto, la 6-diazo-5-oxo-L-norleucina (DON), agisce secondo un principio diverso. In quanto antagonista della glutammina, non solo inibisce il GGL, ma disturba anche altri enzimi che si basano sulla glutammina come substrato. Quando il DON compete con la glutammina per il legame con la GGL, la capacità dell'enzima di convertire il leucotriene C4 in leucotriene D4 viene inibita. Il complesso L-serina-borato, un altro inibitore, forma un analogo tetraedrico allo stato di transizione con l'enzima. Questo analogo occupa e blocca il sito attivo della GGL, rendendola cataliticamente inattiva. In questo modo, il complesso L-serina-borato interferisce con la capacità dell'enzima di eseguire le sue reazioni specializzate, come la scissione delle leghe gamma-glutamiliche e la conversione dei leucotrieni. Pertanto, questi composti ottengono l'inibizione della GGL attraverso l'inibizione competitiva, l'antagonismo del substrato o impedendo direttamente l'azione catalitica dell'enzima.