FMO9 Inibitori

I comuni inibitori della FMO9 includono, ma non solo, il metimazolo CAS 60-56-0, la tranilcipromina CAS 13492-01-8, la chinacrina, il cloridrato CAS 69-05-6, la tiourea CAS 62-56-6 e l'etioammide CAS 536-33-4.

Gli inibitori di FMO9 comprendono una serie di composti che interagiscono con le monoossigenasi contenenti flavine, una famiglia di enzimi che comprende FMO9. Questi composti non sono necessariamente esclusivi di FMO9, ma influenzano l'enzima attraverso varie interazioni. Una caratteristica comune a questi inibitori è la loro interazione con il cofattore FAD, un componente critico necessario per l'attività catalitica delle FMO. Il legame con questo cofattore, sia attraverso una modifica covalente sia attraverso un'interazione non covalente, influisce direttamente sulla capacità dell'enzima di trasferire l'ossigeno dall'ossigeno molecolare al suo substrato. Alcuni inibitori, come il metimazolo e la tiourea, riducono efficacemente l'attività dell'enzima attraverso la loro azione sul cofattore. Altri, come la tranilcipromina, formano un addotto covalente con il FAD, determinando un'inibizione prolungata.

Oltre a colpire il cofattore FAD, alcuni inibitori, come la benzidamina e il ketoconazolo, possono indurre cambiamenti conformazionali nell'enzima che determinano una ridotta accessibilità del substrato al sito attivo. Questa modalità di inibizione sottolinea la flessibilità e il dinamismo della struttura dell'enzima, che può essere sfruttata da piccole molecole per diminuire l'attività enzimatica. La furafillina e la ticlopidina sono composti che si legano al sito attivo, competendo direttamente con i substrati naturali e impedendo così la normale progressione della reazione enzimatica.